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L'enzyme formiminotransférase-cyclodéaminase se compose de 8 polypeptides identiques formant un tétramère de dimères. Elle catalyse 2 réactions séquentielles impliquant l'acide folique. Le produit de la première réaction ne quitte pas l'enzyme mais est directement transféré au site désaminase si nous utilisons comme substrats les tétrahydropteroylpolyglutamates ayant 4, 5 et 6 résidus glutamyles. Par contre, le produit intermédiaire formé à partir de substrat heptaglutamate n'est que partiellement transféré et celui provenant de triglutamate n'est pas du tout transféré mais s'accumule dans le milieu. Puisque la longueur de la chaîne polyglutamate affecte l'efficacité du transport des folylpolyglutamates entre les sites actifs, nous …