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Les protéines contenant des centres fer-soufre sont impliquées dans de nombreux processus fondamentaux de la vie, tels que le transfert d'électron, la régulation de la transcription de gènes et diverses fonctions catalytiques. Parmi les différents sites fer-soufre, le centre [2Fe-2S] de type Rieske demeure le moins caractérisé. Ligué à la chaîne polypeptidique par l'intermédiaire de 2 résidus cystéine et 2 résidus histidine, le centre Rieske est couramment retrouvé dans les dioxygénases microbiennes impliquées dans la dégradation des composés aromatiques, ainsi que dans les chaînes de transport d'électrons des chloroplastes et des mitochondries. D'importantes différences biophysiques sont observées entre les diverses …
La 2,3-dihydroxybiphényle 1,2-dioxygénase (DHBD) est impliquée dans la dégradation microbienne du biphényle et de certains BPC. Cette enzyme est une extradiol dioxygénase typique qui contient un atome de fer ferreux dans son site actif. La DHBD catalyse le clivage du 2,3-dihydroxybiphényle (DHB) en y incorporant de l'O2. La DHBD fut purifiée en anaérobie pour conserver l'atome de fer du site actif à l'état réduit. L'activité spécifique de la préparation obtenue est de 430 U/mg, ce qui est 4 fois plus élevée que ce qui fut rapportée jusqu'à maintenant. Le mécanisme de l'enzyme est de type 'complexe ternaire d'ordre obligatoire', le …
Les centres [4Fe-4S] sont très répandus dans la nature et ils jouent un rôle fondamental dans de nombreux processus biologiques. Les protéines fer-soufre à haut potentiel d'oxydoréduction (HiPIPs) sont des protéines de transfert d'électrons possédant un tel site. Grâce à leur petite taille et à leur grande caractérisation, les HiPIPs constituent un excellent système d'étude des propriétés biophysiques des centres [4Fe-4S]. Le potentiel d'oxydoréduction mesuré (E°m) de ces sites est largement déterminé par la polarité de son environnement. Chez les HiPIPs, ce potentiel varie entre 50 et 450 mV tandis que chez les autres protéines [4Fe-4S], telles que les ferrédoxines, …