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La 2,3-dihydroxybiphényle 1,2-dioxygénase (DHBD) est impliquée dans la dégradation microbienne du biphényle et de certains BPC. Cette enzyme est une extradiol dioxygénase typique qui contient un atome de fer ferreux dans son site actif. La DHBD catalyse le clivage du 2,3-dihydroxybiphényle (DHB) en y incorporant de l'O2. La DHBD fut purifiée en anaérobie pour conserver l'atome de fer du site actif à l'état réduit. L'activité spécifique de la préparation obtenue est de 430 U/mg, ce qui est 4 fois plus élevée que ce qui fut rapportée jusqu'à maintenant. Le mécanisme de l'enzyme est de type 'complexe ternaire d'ordre obligatoire', le …