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Colloque
La 17ß-hydroxystéroide déshydrogénase estrogénique humaine (17ß-HSD1) est responsable de la dernière étape de formation de tous les estrogènes actifs, ceux-ci impliqués dans la prolifération des cellules cancéreuses du sein. Afin de mieux comprendre le mécanisme de réaction de la 17ß-HSD1, nous avons effectués les travaux suivants: dans un premier temps, nous avons déterminé les constantes cinétiques (Km, Kcat...) de la 17ß-HSD1 à 37°C dans un tampon phosphate à pH 7.5 afin de reproduire le mieux possible les conditions physiologiques. L’activité du type 1 fut testée pour les substrats suivants: 20 alpha-hydroxyprogestérone, DHT, DHEA, estradiol et estrone. Nous avons obtenus les …
Colloque
L'enzyme humaine 17B-hydroxystéroide déshydrogénase de type 1 (17B-HSD1) catalyse l'interconversion de l'oestrone (E1) en oestradiol (E2). À un degré moindre, cette enzyme peut convertir le déhydroépiandrostérone (DHEA) en 5-androstène 3B, 17B diol. Des études cinétiques avec l'enzyme cristallisable ont démontré une diminution de 1000 fois du Km pour le DHEA par rapport à l'oestrone et ce, même si l'oestrone et le DHEA possèdent des structures très similaires. La différence majeure du point de vue de la structure entre ces deux stéroïdes est l'ajout d'un C19 sur l'anneau A. La structure du complexe 17B-HSD1-DHEA a été résolue à 2.3A par cristallographie …
Colloque
L'enzyme humaine 17B-hydroxystéroide déshydrogénase de type 1 (17B-HSD1) catalyse l'interconversion de l'oestrone (E1) en oestradiol (E2). À un degré moindre, cette enzyme peut convertir le déhydroépiandrostérone (DHEA) en 5-androstène 3B, 17B diol. Des études cinétiques avec l'enzyme cristallisable ont démontré une diminution de 1000 fois du Km pour le DHEA par rapport à l'oestrone et ce, même si l'oestrone et le DHEA possèdent des structures très similaires. La différence majeure du point de vue de la structure entre ces deux stéroïdes est l'ajout d'un C19 sur l'anneau A. La structure du complexe 17B-HSD1-DHEA a été résolue à 2.3A par cristallographie …
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L'enzyme humaine 17B-hydroxystéroide déshydrogénase de type 1 (17B-HSD1) catalyse l'interconversion de l'oestrone (E1) en oestradiol (E2). À un degré moindre, cette enzyme peut convertir le déhydroépiandrostérone (DHEA) en 5-androstène 3B, 17B diol. Des études cinétiques avec l'enzyme cristallisable ont démontré une diminution de 1000 fois du Km pour le DHEA par rapport à l'oestrone et ce, même si l'oestrone et le DHEA possèdent des structures très similaires. La différence majeure du point de vue de la structure entre ces deux stéroïdes est l'ajout d'un C19 sur l'anneau A. La structure du complexe 17B-HSD1-DHEA a été résolue à 2.3A par cristallographie …
