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L'anticorps monoclonal CC-3, un outil unique pour étudier les phosphoprotéines mitotiques
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L'anticorps monoclonal CC-3, produit dans notre laboratoire, a permis de définir une isoforme hyperphosphorylée de la grande sous-unité de l'ARN polymérase II impliquée dans la transcription et dans l'épissage. CC-3 reconnaît principalement cette protéine dans des homogénats totaux de cellules interphasiques via un épitope phosphorylé. Toutefois, dans un homogénat de cellules en mitose, plus d'une vingtaine de phosphoprotéines différentes sont révélées par cet anticorps. L'entrée des cellules en mitose est provoquée par le MPF (cdk1/cycline B) qui phosphoryle plusieurs protéines régulatrices et structurales permettant le démantèlement des structures interphasiques pour l'établissement des activités propres à la mitose. Quelques-uns de ces …

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Variation de l'état de phosphorylation de protéines nucléaires impliquées dans la transcription et l'épissage après un choc thermique
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L'anticorps monoclonal CC-3 développé dans notre laboratoire reconnaît essentiellement un phosphoépitope sur deux protéines dans des cellules eucaryotes interphasiques : une isoforme hyperphosphorylée de la plus grande sous-unité de l'ARN polymérase II (RPB1) ainsi qu'une phosphoprotéine de poids moléculaire de 180 kDa (p180). In vitro, l'anticorps CC-3 inhibe l'épissage des ARN messagers précurseurs. De plus, suite à un choc thermique, une perte graduelle de l'épitope CC-3 est observée sur RPB1 alors que l'épitope est généré sur p180. L'effet observé après le choc thermique est réversible étant donné qu'après récupération à température normale, CC-3 reconnaît de nouveau RPB1 alors que la …

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Variation de l'état de phosphorylation de protéines nucléaires impliquées dans la transcription et l'épissage après un choc thermique
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L'anticorps monoclonal CC-3 développé dans notre laboratoire reconnaît essentiellement un phosphoépitope sur deux protéines dans des cellules eucaryotes interphasiques : une isoforme hyperphosphorylée de la plus grande sous-unité de l'ARN polymérase II (RPB1) ainsi qu'une phosphoprotéine de poids moléculaire de 180 kDa (p180). In vitro, l'anticorps CC-3 inhibe l'épissage des ARN messagers précurseurs. De plus, suite à un choc thermique, une perte graduelle de l'épitope CC-3 est observée sur RPB1 alors que l'épitope est généré sur p180. L'effet observé après le choc thermique est réversible étant donné qu'après récupération à température normale, CC-3 reconnaît de nouveau RPB1 alors que la …

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Variation de l'état de phosphorylation de protéines nucléaires impliquées dans la transcription et l'épissage après un choc thermique
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L'anticorps monoclonal CC-3 développé dans notre laboratoire reconnaît essentiellement un phosphoépitope sur deux protéines dans des cellules eucaryotes interphasiques : une isoforme hyperphosphorylée de la plus grande sous-unité de l'ARN polymérase II (RPB1) ainsi qu'une phosphoprotéine de poids moléculaire de 180 kDa (p180). In vitro, l'anticorps CC-3 inhibe l'épissage des ARN messagers précurseurs. De plus, suite à un choc thermique, une perte graduelle de l'épitope CC-3 est observée sur RPB1 alors que l'épitope est généré sur p180. L'effet observé après le choc thermique est réversible étant donné qu'après récupération à température normale, CC-3 reconnaît de nouveau RPB1 alors que la …

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