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Isolation par protéolyse du domaine transmembranaire du récepteur d'acétylcholine et caractérisation par électrophorèse et spectroscopie infrarouge
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La structure secondaire du domaine transmembranaire du récepteur d’acétylcholine (nAChR), canal ionique membranaire impliqué dans la transmission synaptique, a été étudiée par spectroscopie infrarouge, échange hydrogène/deutérium (H/D) et protéolyse. Sous conditions physiologiques, environ 25% du nAChR est résistant à l’échange H/D et cette partie qui est majoritairement hélicoïdale est probablement située dans l’environnement hydrophobe de la membrane. Des conditions alcalines d’échange et une membrane lipidique plus fluide ont été utilisées dans le but d’échanger le domaine membranaire et d’identifier directement sa structure secondaire. Les spectres infrarouges appuient la présence d’hélices α et l’absence de feuillets β transmembranaires. Le clivage protéolytique …

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