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Colloque
Des études antérieures ont démontré que le ciblage des protéines ras à la membrane plasmique est dirigé par le C-terminus farnésylé de la protéine, dont la séquence varie selon l'isoforme. Nous avons examiné les mécanismes du ciblage intracellulaire de la N-ras ainsi que de la K-ras4B en utilisant des peptides farnésylés basés sur l'extrême C-terminus des deux protéines. La séquence C-terminale de la N-ras comprend un site de palmitylation qui se situe à quelques résidus d'acides aminés du C-terminus farnésylé et qui est essentiel au ciblage de la protéine à la membrane plasmique. Des expériences biochimiques et de microscopie de …
Colloque
Des études antérieures ont démontré que le ciblage des protéines ras à la membrane plasmique est dirigé par le C-terminus farnésylé de la protéine, dont la séquence varie selon l'isoforme. Nous avons examiné les mécanismes du ciblage intracellulaire de la N-ras ainsi que de la K-ras4B en utilisant des peptides farnésylés basés sur l'extrême C-terminus des deux protéines. La séquence C-terminale de la N-ras comprend un site de palmitylation qui se situe à quelques résidus d'acides aminés du C-terminus farnésylé et qui est essentiel au ciblage de la protéine à la membrane plasmique. Des expériences biochimiques et de microscopie de …
Colloque
Des études antérieures ont démontré que le ciblage des protéines ras à la membrane plasmique est dirigé par le C-terminus farnésylé de la protéine, dont la séquence varie selon l'isoforme. Nous avons examiné les mécanismes du ciblage intracellulaire de la N-ras ainsi que de la K-ras4B en utilisant des peptides farnésylés basés sur l'extrême C-terminus des deux protéines. La séquence C-terminale de la N-ras comprend un site de palmitylation qui se situe à quelques résidus d'acides aminés du C-terminus farnésylé et qui est essentiel au ciblage de la protéine à la membrane plasmique. Des expériences biochimiques et de microscopie de …
Colloque
L'acylation sur des résidus de cystéine (S-acylation) joue un rôle important dans le ciblage intracellulaire ainsi que dans le fonctionnement de nombreuses protéines des cellules eucaryotes. Le ou les mécanismes de la S-acylation des protéines intracellulaires restent toutefois à élucider. Nous avons démontré récemment que de très simples lipopeptides, dont les séquences ainsi que les modifications lipidiques se basent sur celles de protéines cellulaires telles que la p56lck ainsi que la Gai3, montrent une S-acylation efficace lorsqu'ils sont incubés en présence de cellules de mammifères en culture. Par contre, des lipopeptides analogues incorporant des résidus sérines au lieu de cystéines …
Colloque
L'acylation sur des résidus de cystéine (S-acylation) joue un rôle important dans le ciblage intracellulaire ainsi que dans le fonctionnement de nombreuses protéines des cellules eucaryotes. Le ou les mécanismes de la S-acylation des protéines intracellulaires restent toutefois à élucider. Nous avons démontré récemment que de très simples lipopeptides, dont les séquences ainsi que les modifications lipidiques se basent sur celles de protéines cellulaires telles que la p56lck ainsi que la Gai3, montrent une S-acylation efficace lorsqu'ils sont incubés en présence de cellules de mammifères en culture. Par contre, des lipopeptides analogues incorporant des résidus sérines au lieu de cystéines …
