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Les résonances amides de 15N et 1H du peptide gramicidine A dans les bicouches lipidiques
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Deux molécules de gramicidine A dans un environnement membranaire s’unissent pour former un canal simple cationique. Sa structure dans les bicouches lipidiques a été déjà déterminée par des techniques de résonance magnétique nucléaire (RMN) statiques. Nous utilisons maintenant les techniques de RMN à rotation à l’angle magique (RAM) pour examiner et développer des nouvelles méthodes afin d’étudier la structure des peptides membranaires. Ces méthodes sont basées sur celles utilisées pour les études des protéines en solution ou solubilisées dans les micelles. Même si la résolution des spectres d’un peptide membranaire est inférieure à celle des spectres des molécules en solution …

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Les résonances amides de 15N et 1H du peptide gramicidine A dans les bicouches lipidiques
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Deux molécules de gramicidine A dans un environnement membranaire s’unissent pour former un canal simple cationique. Sa structure dans les bicouches lipidiques a été déjà déterminée par des techniques de résonance magnétique nucléaire (RMN) statiques. Nous utilisons maintenant les techniques de RMN à rotation à l’angle magique (RAM) pour examiner et développer des nouvelles méthodes afin d’étudier la structure des peptides membranaires. Ces méthodes sont basées sur celles utilisées pour les études des protéines en solution ou solubilisées dans les micelles. Même si la résolution des spectres d’un peptide membranaire est inférieure à celle des spectres des molécules en solution …

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Nouvelle approche de la structure de la gramicidine A en micelles par RMN multidimensionnelle hétéronucléaire
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Les protéines membranaires doivent diriger les activités complexes des membranes biologiques à même un milieu lipidique en phase cristallo-liquide. De par cette nature dichotomique, l’univers membranaire se prête mal aux routines cristallographiques ou de RMN en phase liquide aux fins d’études de structure moléculaire. Nous croyons que la combinaison de la dynamique interne de protéines de petite taille en milieu lipidique avec la rotation à l’angle magique à très grande vitesse permet tout juste de surmonter l’interaction dipolaire nuisible à l’atteinte de la fine résolution en spectroscopie RMN de protons. Nous prévoyons néanmoins rencontrer des difficultés de correlations, de résolution …

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