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Nouvelle approche de la structure de la gramicidine A en micelles par RMN multidimensionnelle hétéronucléaire
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Les protéines membranaires doivent diriger les activités complexes des membranes biologiques à même un milieu lipidique en phase cristallo-liquide. De par cette nature dichotomique, l’univers membranaire se prête mal aux routines cristallographiques ou de RMN en phase liquide aux fins d’études de structure moléculaire. Nous croyons que la combinaison de la dynamique interne de protéines de petite taille en milieu lipidique avec la rotation à l’angle magique à très grande vitesse permet tout juste de surmonter l’interaction dipolaire nuisible à l’atteinte de la fine résolution en spectroscopie RMN de protons. Nous prévoyons néanmoins rencontrer des difficultés de correlations, de résolution …

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