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Dans l'étude sur la corrélation entre la structure et la fonction d'un enzyme, une des questions principales est la détermination de la structure et des propriétés de la surface catalytique, appelée "site actif". Nous avons introduit un groupement chromophorique, p-nitrobenzenesulfonyl, sur la sérine du site actif de CHT (chymotrypsine), pour explorer la région avoisinante du site actif de CHT. On discutera l'usage des spectres différentiels comme moyen d'étude des propriétés du site actif et les propriétés tridimensionnelles de la chymotrypsine.
Dans l'étude sur la corrélation entre la structure et la fonction d'un enzyme, une des questions principales est la détermination de la structure et des propriétés de la surface catalytique, appelée "site actif". Nous avons introduit un groupement chromophorique, p-nitrobenzenesulfonyl, sur la sérine du site actif de CHT (chymotrypsine), pour explorer la région avoisinante du site actif de CHT. On discutera l'usage des spectres différentiels comme moyen d'étude des propriétés du site actif et les propriétés tridimensionnelles de la chymotrypsine.