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Phosphorylation des membranes plasmiques adénohypophysaires et leur association avec la protéine kinase
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Les membranes plasmiques ont été purifiées à partir d'adénohypophyses bovines par centrifugation différentielle et isopycnique. Les membranes plasmiques sont phosphorylées en présence de [γ-32P] ATP par une protéine kinase endogène indépendante de l'AMP cyclique. Environ 50 % de la radioactivité est incorporée dans les résidus sérine et thréonine des protéines ; cinq des dix-neuf bandes séparées par électrophorèse sur gels de polyacrylamide dans du sodium dodécyl sulphate à pH 7.1 sont phosphorylées. 15 % du 32P est incorporé dans les phospholipides. Seulement 13 % de la radioactivité incorporée peut être enlevée par lavage avec 0.50 M KCl, éliminant la possibilité …

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