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Colloque
Récemment une protéase extra-cellulaire de Staphylococcus aureus a été isolée et purifiée. Cet enzyme a un poids moléculaire d'environ 12,000 et scinde spécifiquement le carboxyle terminal de la liaison peptidique de glutamique et d'aspartique d'un substrat. Nous avons décidé d'étudier, en solution aqueuse, le comportement dynamique et les changements conformationnels de cet enzyme à l'aide de la technique de résonance magnétique nucléaire (R.M.N.). Nous rapportons ici les résultats de variation de pH et de température. Nous avons également marqué le centre actif de la protéase par un mono et un di-nitroxyde du type DFP (marqueur de spin). Les spectres de …
Colloque
Récemment une protéase extra-cellulaire de Staphylococcus aureus a été isolée et purifiée. Cet enzyme a un poids moléculaire d'environ 12,000 et scinde spécifiquement le carboxyle terminal de la liaison peptidique de glutamique et d'aspartique d'un substrat. Nous avons décidé d'étudier, en solution aqueuse, le comportement dynamique et les changements conformationnels de cet enzyme à l'aide de la technique de résonance magnétique nucléaire (R.M.N.). Nous rapportons ici les résultats de variation de pH et de température. Nous avons également marqué le centre actif de la protéase par un mono et un di-nitroxyde du type DFP (marqueur de spin). Les spectres de …
