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Une étude de l'application des principes de la chromatographie d'affinité à l'isolement de deux enzymes sécrétées par la Myxobactérie 495 sera présentée. Ces deux enzymes, "la protéase α-lytique" et "la protéase δ", font partie de la classification des enzymes "enzymes à sérine active" (comme la chymotrypsine, la thrombine et l'acétylcholinestérase). Une comparaison sera faite entre les cinétiques d'inhibition de la protéase α-lytique et celles de son homologue paracétiaque, l'élastase. Le développement d'un système de chromatographie d'affinité pour l'isolement de la protéase δ, homologue bactérien de la trypsine, sera décrit.