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Colloque
Nous avons partiellement purifié une lipase à partir d'extraits de E. coli. Cette enzyme possède un large champ d'action car elle peut s'attaquer à des phospholipides, à divers glycéride ainsi qu'à des esters, tel le cétyl palmitate. Le p-nitrophénylacétate ne peut servir de substrat à l'enzyme. La lipase purifiée agit sur la position 1 des phosphoglycérides et des sn-1,2 diglycérides, mais elle ne présente aucune spécificité positionnelle et stéréospécificité face aux dialkylmonoacylglycérols. Cette lipase possède en plus un pouvoir catalytique de transacylation auquel les phosphoglycérides et les glycérols servent de donneurs et les alcools simples d'acceptateurs de groupements acyls.
Colloque
Une lysophospholipase et une lipase d'E. coli ont été étudiées. L'activité lysophospholipasique est décelable à la fois dans le cytosol et dans la fraction membranaire de la cellule. Par contre, la lipase se retrouve seulement dans la fraction membranaire. La lysophospholipase possède un pH optimum très large et elle est inhibée par des détergents divers. Un protocole expérimental pour la purification partielle de cette enzyme est décrit. La lipase est activée par le Ca++ et par les sels de bile, de préférence à d'autres détergents. L'enzyme non purifiée attaque aussi bien les tri-, les di-, et les mono-glycérides, dépendant des …
