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Application des techniques de spectroscopie à l'étude structurale de protéines
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Les prohormones convertases 1 et 2 sont des endoprotéases de type subtilisine impliquées dans la conversion des précurseurs hormonaux en peptides biologiquement actifs et hormones. Suite à leur clonage et à l’élucidation de leur séquence en acides aminés, il fut proposé qu’un segment peptidique localisé dans la portion COOH- terminale pouvait comporter une structure hélicale dotée de caractéristiques amphipatiques et éventuellement capable d’interagir avec des constituants membranaires. Dans le but de vérifier cette hypothèse, un peptide synthétique représentant les acides aminés 706 à 726 contenus dans la séquence de la prohormone convertase I murine (mPCI) fut préparé par synthèse en …

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Surproduction par le système de baculovirus/cellules Sf-9 de deux enzymes impliquées dans la maturation des prohormones polypeptidiques
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Notre équipe a récemment cloné deux DNA complémentaires codant pour les protéines mPCI et mPC2. Ces deux protéines ont récemment été rapportées comme étant des enzymes capables de couper les prohormones polypeptidiques au pairs d'acides aminés basiques produisant ainsi des hormones biologiquement actives. Afin de caractériser davantage ces deux protéines, nous avons cloné les DNA dans le vecteur pJVN de L.I.'isolement des recombinants de baculovirus devrait alors nous permettre de produire une grande quantité de protéines pouvant atteindre des ng/l de milieu de culture. Nous avons pu purifier ces protéines par affinité à l'aide d'anticorps développés contre la forme recombinante …

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Surproduction par le système de baculovirus/cellules Sf-9 de deux enzymes impliquées dans la maturation des prohormones polypeptidiques
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Notre équipe a récemment cloné deux DNA complémentaires codant pour les protéines mPCI et mPC2. Ces deux protéines ont récemment été rapportées comme étant des enzymes capables de couper les prohormones polypeptidiques au pairs d'acides aminés basiques produisant ainsi des hormones biologiquement actives. Afin de caractériser davantage ces deux protéines, nous avons cloné les DNA dans le vecteur pJVN de L.I.'isolement des recombinants de baculovirus devrait alors nous permettre de produire une grande quantité de protéines pouvant atteindre des ng/l de milieu de culture. Nous avons pu purifier ces protéines par affinité à l'aide d'anticorps développés contre la forme recombinante …

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Notre équipe a récemment cloné deux DNA complémentaires codant pour les protéines mPCI et mPC2. Ces deux protéines ont récemment été rapportées comme étant des enzymes capables de couper les prohormones polypeptidiques au pairs d'acides aminés basiques produisant ainsi des hormones biologiquement actives. Afin de caractériser davantage ces deux protéines, nous avons cloné les DNA dans le vecteur pJVN de L.I.'isolement des recombinants de baculovirus devrait alors nous permettre de produire une grande quantité de protéines pouvant atteindre des ng/l de milieu de culture. Nous avons pu purifier ces protéines par affinité à l'aide d'anticorps développés contre la forme recombinante …

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Notre équipe a récemment cloné deux DNA complémentaires codant pour les protéines mPCI et mPC2. Ces deux protéines ont récemment été rapportées comme étant des enzymes capables de couper les prohormones polypeptidiques au pairs d'acides aminés basiques produisant ainsi des hormones biologiquement actives. Afin de caractériser davantage ces deux protéines, nous avons cloné les DNA dans le vecteur pJVN de L.I.'isolement des recombinants de baculovirus devrait alors nous permettre de produire une grande quantité de protéines pouvant atteindre des ng/l de milieu de culture. Nous avons pu purifier ces protéines par affinité à l'aide d'anticorps développés contre la forme recombinante …

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