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Colloque
Les prohormones convertases 1 et 2 sont des endoprotéases de type subtilisine impliquées dans la conversion des précurseurs hormonaux en peptides biologiquement actifs et hormones. Suite à leur clonage et à l’élucidation de leur séquence en acides aminés, il fut proposé qu’un segment peptidique localisé dans la portion COOH- terminale pouvait comporter une structure hélicale dotée de caractéristiques amphipatiques et éventuellement capable d’interagir avec des constituants membranaires. Dans le but de vérifier cette hypothèse, un peptide synthétique représentant les acides aminés 706 à 726 contenus dans la séquence de la prohormone convertase I murine (mPCI) fut préparé par synthèse en …
Colloque
À l'heure actuelle, un nombre important de techniques nous sont accessibles pour détecter la présence d'enzymes protéolytiques. Les plus couramment utilisées reposent sur l'emploi de courts substrats peptidiques auxquels est attaché un groupement chromogénique ou fluorogénique. Cependant, ces méthodes se révèlent souvent soit trop restrictives ou soit trop complexes et pas assez sensibles. Dans ce contexte, une méthode simple, rapide et sensible a été développée à partir de l'utilisation d'un substrat peptidique radiodé. Une extrémité est immobilisée de manière covalente par une de ses extrémités à une matrice insoluble et comporte à son autre extrémité un groupement radioactif. Deux substrats …
Colloque
Les éther couronnes [18C6] mono- et di-tartariques ont été utilisés pour développer de nouveaux bis-intercalants de DNA. La partie intercalante se compose soit du noyau éthidium 1a, soit du noyau psoralène 1b. D'autre part, la molécule 2, et certains analogues, ont été synthétisés et leurs propriétés ionophores montrent que le transport sélectif du Na+ et/ou K+ est dépendant du pH. L'intérêt de ces molécules en chimie biomimétique sera discuté.
