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Colloque
Les caractéristiques fonctionnelles des trois principales conductances ioniques du réticulum sarcoplasmique (RS) cardiaque seront présentées, soit celles des canaux ioniques sélectifs au K+, au Cl- et au Ca2+. L'électrophysiologie du RS est étudiée par des mesures de flux isotopique ou des mesures de courants ioniques après reconstitution dans des bicouches lipidiques. Les conductances sont de 170 pS (K+), de 95 pS (Cl-) et de 90 pS (Ca2+). L'activité de IK+ est très sensible au voltage, celle de ICl- a une sensibilité moindre et inversée et celle de ICa2+ est peu dépendante du voltage. Contrairement aux canaux K+ et Cl-, le …
Colloque
Les ATPDases sont des ectoenzymes qui hydrolysent les triphosph- et diphosphoncléosides extracellulaires. Jusqu'à présent, ces enzymes ont surtout été mises en évidence dans la paroi des vaisseaux sanguins, soit sur les cellules endothéliales et/ou sur les cellules musculaires lisses vasculaires. Nous présentons pour la première fois une ATPDase dans les muscles lisses non-vasculaires, soit dans la trachée de bœuf. Nous décrivons les caractéristiques de l'enzyme; entre autres la spécificité de substrat, le pH optimum, le Km app., le Vmax app., le poids moléculaire natif évalué à partir d'une courbe d'incorporation par irradiation au 60Co et le comportement de l'enzyme face …
Colloque
Les ATPDases sont des ectoenzymes qui hydrolysent les triphosph- et diphosphoncléosides extracellulaires. Jusqu'à présent, ces enzymes ont surtout été mises en évidence dans la paroi des vaisseaux sanguins, soit sur les cellules endothéliales et/ou sur les cellules musculaires lisses vasculaires. Nous présentons pour la première fois une ATPDase dans les muscles lisses non-vasculaires, soit dans la trachée de bœuf. Nous décrivons les caractéristiques de l'enzyme; entre autres la spécificité de substrat, le pH optimum, le Km app., le Vmax app., le poids moléculaire natif évalué à partir d'une courbe d'incorporation par irradiation au 60Co et le comportement de l'enzyme face …
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Les ATPDases sont des ectoenzymes qui hydrolysent les triphosph- et diphosphoncléosides extracellulaires. Jusqu'à présent, ces enzymes ont surtout été mises en évidence dans la paroi des vaisseaux sanguins, soit sur les cellules endothéliales et/ou sur les cellules musculaires lisses vasculaires. Nous présentons pour la première fois une ATPDase dans les muscles lisses non-vasculaires, soit dans la trachée de bœuf. Nous décrivons les caractéristiques de l'enzyme; entre autres la spécificité de substrat, le pH optimum, le Km app., le Vmax app., le poids moléculaire natif évalué à partir d'une courbe d'incorporation par irradiation au 60Co et le comportement de l'enzyme face …
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Les ATPDases sont des ectoenzymes qui hydrolysent les triphosph- et diphosphoncléosides extracellulaires. Jusqu'à présent, ces enzymes ont surtout été mises en évidence dans la paroi des vaisseaux sanguins, soit sur les cellules endothéliales et/ou sur les cellules musculaires lisses vasculaires. Nous présentons pour la première fois une ATPDase dans les muscles lisses non-vasculaires, soit dans la trachée de bœuf. Nous décrivons les caractéristiques de l'enzyme; entre autres la spécificité de substrat, le pH optimum, le Km app., le Vmax app., le poids moléculaire natif évalué à partir d'une courbe d'incorporation par irradiation au 60Co et le comportement de l'enzyme face …
Colloque
Les nucléotides sanguins sont impliqués au niveau de la régulation du tonus vasculaire et au niveau de la coagulation sanguine (agrégation des plaquettes sanguines). Le niveau de nucléotides dans le sang serait contrôlé par plusieurs enzymes comprenant entre autres des ATPases et ADPases retrouvées aux niveaux des cellules sanguines et des cellules vasculaires. Récemment, nous avons confirmé la présence d'une ATP-diphosphohydrolase au niveau de l'aorte de bœuf. Cet enzyme est capable d'hydrolyser les diphospho- et triphosphonucleosides. Compte tenu de la localisation stratégique de cet enzyme et de ses propriétés cinétiques (pH optimal 7.5, Km 15mM), nous proposons que cette nouvelle …
