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Colloque
En plus de son hydrolyse en acide dihydroxy-5,12-éicosatétraénoïque (5,12-diHETE), la LTA4 produite par la 5-lipoxygénase à partir de l'acide arachidonique (AA) peut subir un réarrangement moléculaire de manière à former le 5-KETO (Gravel et al. Arch. Biochem. Biophys. 306, 469-475, 1992). À pH optimal pour la réaction enzymatique (pH 9,5), le réarrangement vers le 5-KETO se produit dans une proportion de une molécule sur 10,000 de LTA4 en présence de 5,12-diHETE. Toutefois, à des pH plus élevés (pH 8 à pH 9,5), le 5-KETO est produit en plus grande quantité que le 5,12-diHETE. À partir de cette observation, nous avons …
Colloque
La 5-lipoxygénase humaine (5-LO) est l'enzyme qui catalyse la formation de l'acide hydroperoxy-5-éicosatétraénoïque (5-HPETE) à partir de l'acide arachidonique (AA). L'enzyme possède également une activité 8-lipoxygénase qui permet la transformation subséquente du 5-HPETE en leucotriène A4 (LTA4). Il a été précédemment montré que l'enzyme, en plus des ions calcium et de l'ATP, requiert la présence de phospholipides pour son activité. À la suite de cette étude, nous avons montré que l'activité enzymatique dépend du rapport de la concentration des phospholipides sur celle de l'AA et non pas de la concentration d'AA en solution. Nous avons également observé que le rapport …
Colloque
La 5-lipoxygénase humaine (5-LO) est l'enzyme qui catalyse la formation de l'acide hydroperoxy-5-éicosatétraénoïque (5-HPETE) à partir de l'acide arachidonique (AA). L'enzyme possède également une activité 8-lipoxygénase qui permet la transformation subséquente du 5-HPETE en leucotriène A4 (LTA4). Il a été précédemment montré que l'enzyme, en plus des ions calcium et de l'ATP, requiert la présence de phospholipides pour son activité. À la suite de cette étude, nous avons montré que l'activité enzymatique dépend du rapport de la concentration des phospholipides sur celle de l'AA et non pas de la concentration d'AA en solution. Nous avons également observé que le rapport …
