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Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase-1 (PARP-1), un enzyme nucléaire très abondant, est responsable de la poly(ADP-ribosyl)ation, une modification post-traductionnelle importante de plusieurs protéines nucléaires. La PARP-1 est impliquée dans la régulation des processus cellulaires clés tels la réparation et la réplication de l’ADN, la transcription et l’apoptose. Dans cette étude, nous avons identifié des protéines interagissant avec la PARP-1 par co-immunoprécipitation et par identification par spectrométrie de masse. Cette nouvelle technique permet d’identifier des protéines d’après la masse des peptides obtenus par une digestion avec la trypsine. Les hnRNP A2/B1 et H, ainsi que le facteur d’élongation de la traduction 1a1 (EF-1a) …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase (PARP) se fixe sur les cassures de l'ADN et catalyse la formation du poly(ADP-ribose) à partir du NAD. Cette enzyme est impliquée dans la transduction des signaux causés par les bris de l'ADN et par conséquent dans des processus cellulaires comme la réparation de l'ADN et l'apoptose. Les méthodes généralement utilisées pour déterminer les niveaux de poly(ADP-ribose) consistent en sa purification et sa digestion enzymatique suivie de la mesure des nucléosides résultants par HPLC. Ces méthodes, bien que précises et reproductibles, sont relativement longues. Dans ce travail nous avons mis au point deux procédures immunologiques permettant de …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase (PARP) est une enzyme nucléaire qui, par modification post-traductionnelle de certaines protéines, semble jouer un rôle dans différents mécanismes cellulaires importants, tels la réparation de l’ADN, la transcription, la carcinogénèse et l’apoptose. Bien que la PARP soit exprimée de façon ubiquitaire, son niveau d’expression varie d’un tissu à l’autre. Récemment, nous avons montré que le facteur de transcription Sp1 se lie in vitro à cinq régions distinctes riches en résidus GC du promoteur de la PARP du rat. La mutagénèse dirigée des trois sites Sp1 proximaux a généré une baisse significative de la transcription du promoteur PARP …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase (PAEP; EC 2-4-2-30) est un enzyme présent en grande quantité dans les noyaux des cellules eucaryotes. Il est constitué de 3 domaines : un domaine C-terminal responsable de son activité catalytique; un domaine N-terminal responsable de sa fixation à l'ADN et de son activation et enfin un domaine d'automodification qui relie ces deux domaines entre eux. Cet enzyme est impliqué dans différents processus cellulaires dont la réparation de l'ADN. Il reconnaît les bris de l'ADN, s'y fixe puis synthétise la poly(ADP-ribose). Ce polymère étant un anion, la PARP se détache alors de l'ADN par répulsion de charge …
Colloque
La Poly(ADP-Ribose) Polymérase (PARP) est une enzyme nucléaire pouvant modifier, après leur traduction, des protéines nucléaires par l’ajout de chaînes d’ADP-ribose. Bien que la fonction précise de l’enzyme ne soit pas entièrement élucidée, il est cependant connu qu’elle est impliquée dans des phénomènes biologiques importants tels que la réparation et la réplication de l’ADN de même que dans la différenciation cellulaire. L’étude de la régulation de l’expression du gène de la PARP a conduit au clonage et à la séquence de la région 5’ régulatrice et du promoteur basal du même gène à l’identification de cinq sites (F1 à F5) …
Colloque
Dans les cellules eucaryotiques, la poly(ADP-ribosylation) est une importante modification post-traductionnelle covalente qui joue un rôle dans les phénomènes cellulaires tels que la transformation cellulaire, la transcription, la réparation et la réplication. Deux enzymes nucléaires sont impliquées dans le métabolisme du poly(ADP-ribose): soit la poly(ADP-ribose) polymérase qui le synthétise et la glycohydrolase qui le dégrade. Cette dernière hydrolyse le lien ribose-ribose et libère ainsi des résidus d'ADP-ribose. Nous avons mis au point une technique de détection de la poly(ADP-ribose) glycohydrolase afin d'étudier son rôle aux niveaux cellulaire et moléculaire. Après séparation sur SDS-PAGE contenant du poly(ADP-ribose) posé sur des gels …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase est une enzyme nucléaire qui synthétise, à partir du NAD+, un polymère d'(ADP-ribose) sur différentes protéines telles que l'enzyme elle-même et les histones. Nous avons exprimé séparément chez E. coli des fragments de l'enzyme correspondant à 2 domaines fonctionnels de l'enzyme. Le premier fragment code pour le domaine interne de 36 kDa qui fixe l'ADN. Nous montrons par duvardage "South-Western" que ce polypeptide se fixe et fixe l'ADN mais aussi l'ARN grâce à sa partie C-terminale. Le deuxième fragment surexprimé code pour le domaine de 54 kDa fixant le NAD+. Nous comparons l'expression de ce domaine de …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase est un enzyme nucléaire qui catalyse la synthèse d'un homopolymère d'unité d'ADP-ribose sur elle-même (automodification) et sur d'autres protéines nucléaires. Il a été découvert que la poly(ADP-ribose) polymérase accomplit l'hydrolyse du NAD de la synthèse du polymère. Cette activité a été nommée "NADase abortive". Aussi, il a été déterminé que 15 sites sont automodifiés sur l'enzyme poly(ADP-ribose) polymérase et ceux-ci sont situés exclusivement à l'intérieur du domaine d'automodification de l'enzyme et non dans les sites glutaminiens. Il a été démontré que le domaine d'automodification est séparé en ses trois domaines fonctionnels: la partie N-terminale de 46kD contenant …
