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Communication
La plupart des toxines insecticides de Bacillus thuringiensis (Bt) perméabilisent la membrane intestinale des insectes sensibles en formant des pores peu sélectifs qui abolissent le potentiel électrique et les gradients ioniques au niveau de cette membrane. La destruction du tissu intestinal qui en résulte entraîne une septicémie, puis la mort de l'insecte. Plusieurs de ces toxines ont été étudiées en utilisant des vésicules purifiées de la bordure en brosse intestinale d’insectes sensibles. Malheureusement, la membrane intestinale de beaucoup d’insectes sensibles aux toxines de Bt ne forme pas des vésicules suffisamment étanches. Le présent travail vise donc à développer une technique …
Communication
Bacillus thuringiensis sérotype israelensis produit quatre toxines entomocides utilisées à grande échelle pour le biocontrôle des populations de diptères nuisibles et vecteurs de maladies : Cry4Aa, Cry4Ba, Cry11Aa et Cyt1Aa. Chacune de ces toxines présente un effet létal sur différents insectes mais, lorsqu’elles sont combinées, on observe un effet synergique et l’absence de résistance. Bien que cette synergie soit bien documentée par des tests de toxicité, il existe très peu d’information sur son mécanisme aux niveaux cellulaire et moléculaire. À l’aide de l’intestin isolé de la larve du moustique Aedes aegypti, le principal vecteur du paludisme, et de microélectrodes, nous …
Colloque
La plupart des toxines insecticides du bacille de Thuringe (Bacillus thuringiensis, ou Bt) sont transformées en protéines actives par les protéases intestinales de l'insecte. Le domaine I de la forme active, formé d'hélices-alpha amphipathiques, est responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale des cellules intestinales, créant un pore peu sélectif qui abolit les gradients transmembranaires et provoque la mort cellulaire. Bien que la Cry9Ca et deux de ses mutants (R164K et R164A) soient actifs contre les larves de Manduca sexta, leur capacité à former des pores dans des vésicules isolées de la membrane intestinale de l'insecte semble …
Communication
Les toxines du bacille de Thuringe (Bacillus thuringiensis) agissent en formant des pores dans la membrane luminale de l’intestin moyen des insectes sensibles. Parce que le pH de la lumière intestinale des lépidoptères est très alcalin, les effets du pH sur la formation et les propriétés des pores ont été examinés systématiquement dans des vésicules de la membrane intestinale du sphynx du tabac (Manduca sexta) avec une technique de gonflement osmotique. En présence de la toxine Cry1C, la perméabilité membranaire des vésicules est beaucoup plus élevée à pH 6,5, 7,5 et 8,5 qu'à pH 9,5 et 10,5 quel que soit …
Communication
Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces …
Communication
Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces …
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Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces …
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Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces …
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Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces …
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Les toxines Cry de Bacillus thuringiensis sont composées de trois domaines structuraux. Le domaine I, formé par un groupe d'hélices alpha, est probablement responsable de l'insertion de la toxine dans la membrane luminale de l'intestin moyen des larves des insectes sensibles et de la formation d'un pore. Les domaines II et III, composés de feuillets bêta, interagissent avec des récepteurs spécifiques situés à la surface de cette membrane et sont donc responsables de la spécificité de la toxine. Les domaines I et II de Cry1Aa sont reliés par quatre ponts salins : D222-R281, R233-E288, R234-E274 et D242-R265. L'élimination de ces …
