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Colloque
Il a souvent été suggéré que les cathepsines seraient impliquées dans plusieurs états pathologiques tels la dystrophie musculaire et diverses formes de maladies cardiaques. Pour cette raison, la conception d'inhibiteurs qui contrôleraient leur action est d'un grand intérêt pour l'industrie pharmaceutique. Les cathepsines possèdent un niveau élevé d'homologie structurale et mécanique avec la papaïne, une protéase à cystéine dont le gène a été synthétisé et exprimé à l'Institut. À l'aide d'un triple mutant de la papaïne conçu pour reproduire la spécificité de la cathepsine B, nous avons pu démontrer que le résidu arginine est dû à la présence d'un acide …
Colloque
La modification de la fonction acide-terminale (amide 1) de substrats de protéases en énamine 2a ou amidoxime 2b et récemment en méthylcétone 3a ou halométhylcétone 3b conduit à des analogues avec des propriétés inhibitrices. Nous rapportons la synthèse de nouveaux types d'acide-modifié de substrats de protéases (eg. 1a-chymotrypsine) de type 2c et la méthylcétone fonctionnalisée 3c. Les analogues seront testés pour leurs propriétés inhibitrices.
