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Colloque
Le signal lumineux capté par la rhodopsine est rapidement amplifié. D'abord, la rhodopsine active près de 500 protéines G (Gt) Lors de son activation par la rhodopsine, la Gat échange son GDP pour un GTP, ce qui diminue son affinité pour la rhodopsine et pour sa propre sous unité bg. La Gat activée se lie alors au sous unités g de la phosphodiestérase (PDE), rendant cette dernière capable d'hydrolyser environ 1 000 GMPc. La concentration de GMPc chute alors rapidement (200 msec) et il s'en suit une hyperpolarisation des bâtonnets rétiniens. La désactivation de ce processus a lieu en 300 …
Colloque
Le signal lumineux capté par la rhodopsine est rapidement amplifié. D'abord, la rhodopsine active près de 500 protéines G (Gt) Lors de son activation par la rhodopsine, la Gat échange son GDP pour un GTP, ce qui diminue son affinité pour la rhodopsine et pour sa propre sous unité bg. La Gat activée se lie alors au sous unités g de la phosphodiestérase (PDE), rendant cette dernière capable d'hydrolyser environ 1 000 GMPc. La concentration de GMPc chute alors rapidement (200 msec) et il s'en suit une hyperpolarisation des bâtonnets rétiniens. La désactivation de ce processus a lieu en 300 …
Colloque
Les segments externes des bâtonnets de rétines bovines contiennent le pigment visuel appelé rhodopsine qui, suite à l'absorption d'un photon, subit un changement conformationnel qui lui permet de lier et d'activer la transducine (T). T appartient à la superfamille des protéines G liant et hydrolysant le GTP. Cette activation a lieu au niveau de la sous-unité α de la transducine (Tα) suite au remplacement du GDP par un GTP. Cette sous-unité se sépare ensuite des sous-unités βγ (Tβγ) et migre jusqu'à la phosphodiestérase (PDE) pour l'activer. Toutefois, on ne sait toujours pas si Tα sous sa forme active (Tα-GTP) diffuse …
Colloque
La rhodopsine activée subit un changement conformationnel lui permettant de lier et d'activer, par l'échange d'un GDP pour un GTP, la sous-unité α de la protéine G visuelle aussi appelée Tα-GTP. Après avoir lié le GTP, la sous-unité α de la protéine G se sépare des sous-unités βγ (Tβγ) et de la rhodopsine. Tα-GTP est responsable de l'activation de la phosphodiestérase. Le GTP est ensuite lentement hydrolysé en Tα-GDP qui se réassocie aux sous-unités Tβγ. Cependant, on ne sait toujours pas si la liaison de la transducine aux membranes disclales implique seulement les sous-unités βγ ou à la fois Tβγ …
Colloque
La rhodopsine activée subit un changement conformationnel lui permettant de lier et d'activer, par l'échange d'un GDP pour un GTP, la sous-unité α de la protéine G visuelle aussi appelée Tα-GTP. Après avoir lié le GTP, la sous-unité α de la protéine G se sépare des sous-unités βγ (Tβγ) et de la rhodopsine. Tα-GTP est responsable de l'activation de la phosphodiestérase. Le GTP est ensuite lentement hydrolysé en Tα-GDP qui se réassocie aux sous-unités Tβγ. Cependant, on ne sait toujours pas si la liaison de la transducine aux membranes disclales implique seulement les sous-unités βγ ou à la fois Tβγ …
Colloque
Il est connu que l'activité de l'un des deux complexes photochimiques présents dans les chloroplastes, le Photosystème II (PS II), est sévèrement affectée par la présence de mercure. Ainsi, nous avons mesuré de fortes inhibitions du dégagement d'oxygène et de la fluorescence variable. Par contre, la photchimie primaire au niveau du centre réactionnel de PS II est presque insensible à la présence de mercure. De plus, nous avons observé que la quantité totale de cytochrome b-559 "High Potential" (cyt b-559 HP) demeure inchangée même si le mercure inhibe fortement la photoréduction nette du cyt b-559 HP. Ces résultats indiquent clairement …
