Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
La Bande 3 de la membrane érythrocytaire humaine est une glycoprotéine de 93 kDa qui catalyse l'échange d'un anion pour un autre. Ses états d'agrégation ont été étudiés par sédimentation en gradient de sucrose et chromatographie sur colonne de Sepharose 4B suite à son isolement soit dans une solution de Ca1.2E, Triton X-100 ou Brij 58 d'érythrocytes marqués avec le 32P. Les profils de sédimentation et d'élution montrent que la Bande 3 existe sous deux formes stables dans chacune des solutions de détergent. Les ratios des fractions des formes rapides à celles des formes lentes sont quatre dans les solutions …
Colloque
La Bande 3 (B3) de l'érythrocyte catalyse l'échange d'un anion pour un autre en alternant entre une conformation orientée vers l'extérieur et une autre orientée vers l'intérieur. Cette glycoprotéine transmembranaire de 90-100 kDa est proposée être un dodécamère lié par une de ses sous-unités près du centre de la spectrine filamenteuse (SF) grâce à l'ankyrine. La SF est postulée se replier et se déplier, et son repliement lié les deux profilaments d'actine (PA) associés à la B3 grâce aux molécules de Bande 4.1. Les liaisons des deux PA ayant une configuration parallèle sont suggérées permettre leur interaction avec la myosine …
