Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
Après purification de la phosphatase alcaline intestinale du veau, le poids moléculaire de l'enzyme a été déterminé à l'aide des constantes de sédimentation et de diffusion. La constante de sédimentation de 4.0 x 10^-13 sec et la constante de diffusion de 3.83 x 10^-7 cm²/sec ont permis de calculer une masse moléculaire de 94,000 ± 9,000. Une étude de dénaturation thermique à 55.6°C et 58.2°C a montré que l'enzyme possédait un maximum de stabilité aux environs de pH 6 qui est lui-même au voisinage du point isoélectrique. Des calculs d'enthalpie et d'entropie d'activation en fonction du pH ont montré dans …
Colloque
Une étude cinétique de la désactivation d'une phosphatase alcaline intestinale de veau a été faite à deux températures, 55.6 et 58.2°C. La réaction est du premier ordre par rapport au temps. La constante cinétique de la réaction varie avec le pH, suivant une courbe en cloche inversée avec un minimum à pH 6.7. Un cours plateau dans cette courbe suggère qu'un groupe ionisable ayant un pK d'environ 8.7 joue un rôle dans la stabilité de cette enzyme.
