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Colloque
Une nouvelle méthode de purification de la polynucléotide phosphorylase a permis l'isolement à partir de l'Azotobacter vinelandii d'un enzyme hautement purifié avec un rendement d'au moins 50% de l'activité de l'extrait brut. Des études de l'effet de plusieurs oxydants sur la polynucléotide phosphorylase ont mis en évidence une inactivation de l'enzyme par l'oxydation. Cette inactivation est réversible par la ß-mercaptoethanol, ce qui indiquerait la présence dans la molécule enzymatique des groupements -SH essentiels pour son activité.
