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Colloque
Une nouvelle méthode de purification de la polynucléotide phosphorylase a permis l'isolement à partir de l'Azotobacter vinelandii d'un enzyme hautement purifié avec un rendement d'au moins 50% de l'activité de l'extrait brut. Des études de l'effet de plusieurs oxydants sur la polynucléotide phosphorylase ont mis en évidence une inactivation de l'enzyme par l'oxydation. Cette inactivation est réversible par la ß-mercaptoethanol, ce qui indiquerait la présence dans la molécule enzymatique des groupements -SH essentiels pour son activité.
Colloque
La protéolyse de la polynucléotide phosphorylase de micrococcus lysodeikticus est accompagnée d'un effet sélectif sur les diverses activités de la PNpase. Les activités avec le CDP ou l'UDP disparaissent plus vite que celle avec l'ADP, et cet effet n'est dû qu'en partie à un accroissement du besoin d'amorceur dans la synthèse du Poly C ou du Poly U. La PNpase est protégée contre l'action des enzymes protéolytiques par les polynucléotides diphosphates.
