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Colloque
Une étude topographique du site actif de l'α-chymotrypsine employant des rotamères de conformation connue dans la série biphénylique d'esters cycliques de la phénylalanine sera décrite. Un seul rotamère du 5, 6, 7, 8-tétrahydrobibenz (c,e) azocin-5-one-7-carboxylate de méthyle agit comme substrat spécifique de l'enzyme. La synthèse du substrat fut effectuée à partir de l'anhydride diphénilique. La configuration absolue de l'isomère obtenu par résolution enzymatique fut déterminée par dispersion optique rotatoire et par R.M.N. Les résultats seront discutés en relation des propriétés stéréochimiques du centre actif de l'enzyme et de la conformation des substrats lorsqu'ils sont liés.
