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Colloque
Le précurseur inactif de l'enzyme protéolytique, l'elastase, a été purifié à partir d'une poudre acétonique du pancréas de porc. On a utilisé les techniques usuelles de précipitation, et de chromatographie sur DEAE. La purification finale a été obtenue par électrophorèse sur gradient de pH (électrofocussing). Deux protéines, capables d'activation par la trypsine, mais diffèrent en leur pK (9.6 et 10.4) ont été obtenues avec un rendement d'activité de 25 à 30%. L'une de ces protéines, en addition à son activité elastolytique a une forte activité protéolytique généralisée. L'autre, au contraire, en est presque dépourvue.
