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Colloque
Le métabolisme de l'adénine-14C et de l'hypoxanthine-14C a été étudié dans des hépatocytes de rats Wistar mâles, nourris ad libitum avec une moulée commerciale (Purina). La dégradation de l'adénine (adé) radioisotopée est incorporée dans les nucléotides de l'adé, surtout dans l'ATP; en présence d'inosine le 30% est fixé dans l'ATP, en hypoxanthine (hxp), en xanthine, en acide urique et en allantoïne. En présence d'allopurinol, l'hypoxanthine est fixée dans l'inosite et dans les nucléotides de l'adé. Dans les hépatocytes de rats à jeun depuis 19 h, les quantités totales d'adé et d'hxp métabolisées sont réduites respectivement de 66 et 75%. Cependant …
Colloque
La Xanthine Oxydase a été isolée à partir de la fraction soluble du muscle squelettique de souris. La purification de l'enzyme implique une précipitation fractionnée au (NH4)2SO4, une séparation sur DEAE-cellulose puis sur hydroxyapatite et une filtration sur gel Séphadex. L'enzyme est purifiée d'un facteur de 1,000 par ce procédé. L'étude de la cinétique de cet enzyme, en présence de ses deux principaux substrats: l'hypoxanthine et la xanthine, a été entreprise afin de clarifier le rôle que joue cet enzyme dans le muscle.
Colloque
La Xanthine Oxydase a été isolée à partir de la fraction soluble du muscle squelettique de souris. La purification de l'enzyme implique une précipitation fractionnée au (NH4)2SO4, une séparation sur DEAE-cellulose puis sur hydroxyapatite et une filtration sur gel Séphadex. L'enzyme est purifiée d'un facteur de 1,000 par ce procédé. L'étude de la cinétique de cet enzyme, en présence de ses deux principaux substrats: l'hypoxanthine et la xanthine, a été entreprise afin de clarifier le rôle que joue cet enzyme dans le muscle.
Colloque
Les enzymes protéolytiques présents dans le muscle ont été peu étudiés et sont assez mal connus. Nous avons pu démontrer la présence dans le muscle strié de souris, de protéases possédant une activité autolytique. Faible en milieu acide (pH 3.8), l'activité autolytique du muscle normal est environ 2 fois plus importante à pH 8.7. Dans le muscle dystrophique, l'activité des protéases est doublée. Ces protéases se trouvent surtout dans la fraction soluble du muscle. Cependant, 40% de l'activité reste dans les débris cellulaires, même après traitement avec un détergent (Triton) ou les ultrasons. Nous avons étudié l'activité protéolytique de l'extrait …
