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Communication
Les sequioxydes (Y2O3, Lu2O3, etc) transparents occupent une place importante comme matrices pour les terres rares utilisées pour les lasers de haute puissance, à cause de leur propriétés thermomécaniques attrayates, leur transparence dans le domaine d'émission des ions dopés et les propriétés spectroscopiques de ces derniers. Cependant, ces matériaux sont difficiles à synthétiser par des techniques traditionnelles de fabrication de monocristaux à partir de la phase liquide, à cause de leur point de fusion élevé (Tf>2400oC). Ainsi, leur synthèse à basse température par le procédé céramique à partir de poudres nanoscopiques est apparue comme une alternative. Pour notre part, nous …
Colloque
Notre projet s'inscrit dans le cadre de l'effort international pour le développement de vaccins thérapeutiques contre le cancer et le SIDA. Ces immunothérapies sont basées sur l'immense capacité immuno-stimulatrice des cellules dendritiques vis-à-vis les lymphocytes T naïfs. Il est maintenant bien établi que les lymphocytes T CD4+ contribuent à l'immunité antitumorale en activant les cellules présentatrices et en sécrétant de nombreuses cytokines. Nous étudions la possibilité d'utiliser des variants de chaperons des molécules de classe II afin de moduler la présentation antigénique et/ou de découvrir de nouveaux antigènes. Plus spécifiquement, nous concentrons nos efforts sur la molécule HLA-DO. HLA-DO est …
Communication
Le chargement des peptides antigéniques sur les molécules du CMH de classe II s'effectue grâce à l'activité éditrice de la molécule HLA-DM. Cette protéine libère la niche peptidique et catalyse la formation du complexe CMH II-peptide de haute affinité dans les compartiments lysosomaux. L'activité de HLA-DM est régulée par une molécule de classe II non-classique appelée HLA-DO. La fonction de HLA-DO consiste à inhiber l'activité de HLA-DM dans les lymphocytes B pour prévenir l'activation non-spécifique de ces cellules. HLA-DO est incapable de quitter le réticulum endoplasmique en absence de HLA-DM. Dans ce contexte, la formation d'un complexe DM/DO permet à …
Communication
La stimulation des cellules CD4+ accessoires résulte de la reconnaissance d'un peptide antigénique lié aux molécules du CMH classe II exprimées à la surface des cellules présentatrices d'antigène. La liaison de ce peptide antigénique au CMH est assurée par une molécule additionnelle de classe II, HLA-DM, qui catalyse la dissociation complète de la chaîne invariante pour permettre la liaison du peptide antigénique dans des compartiments lysosomaux spécialisés. Pour sa part, HLA-DO est une molécule non classique de classe II qui inhibe l'activité de HLA-DM et restreindrait ainsi la réponse immunitaire. Malgré la présence de motifs de ciblage particuliers, la molécule …
Communication
L'expression des molécules de classe II (CMH II) est strictement régulée au niveau de leur production puisque c'est un déterminant très important dans l'orientation de la réponse immunitaire afin d'assurer la meilleure défense, et aussi de limiter au maximum les dégâts qui l'accompagnent et qui peuvent aller jusqu'à l'établissement de maladies auto-immunes. L'acteur central dans ce mécanisme complexe de régulation, n'est autre que CIITA (Class II Trans Activator) qui dicte par l'intensité de sa présence ou son absence l'intensité de l'activation ou l'arrêt de la transcription des molécules de classe II. Ce facteur de transcription est à son tour très …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase (PARP) est une enzyme de 113 kDa qui catalyse la synthèse d'homopolymères d'unités ADP-ribose sur diverses protéines nucléaires. Le gène de la PARP chez l'humain et le xénope est situé sur le chromosome 1 et comprend 23 exons. Un fragment d'ADN contenant les 4 premiers exons du gène chez le rat et 5 kb de la région promotrice a été séquencé, et son cDNA isolé. L'analyse de la région promotrice révèle une région de 16 bp (US-1) hautement conservée dans plusieurs gènes "housekeeping", y compris le PARP chez l'humain et l'ADN polymérase β chez l'humain, le rat …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase (pADPRP) est une enzyme qui catalyse une modification post-traductionnelle des protéines, soit l'addition de résidus ADP-ribose sur certaines protéines nucléaires. Cette enzyme est impliquée dans la réparation de l'ADN, la différenciation cellulaire et la cancérogénèse. Dans le cadre de l'étude de cette enzyme, nous avons isolé un fragment codant de 14Kb contenant le promoteur, le codon d'initiation ainsi que les quatre premiers exons (soit 14% de la séquence codante) du gène de la pADPRP chez le rat.
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase est une enzyme nucléaire qui synthétise, à partir du NAD+, un polymère d'(ADP-ribose) sur différentes protéines telles que l'enzyme elle-même et les histones. Nous avons exprimé séparément chez E. coli des fragments de l'enzyme correspondant à 2 domaines fonctionnels de l'enzyme. Le premier fragment code pour le domaine interne de 36 kDa qui fixe l'ADN. Nous montrons par duvardage "South-Western" que ce polypeptide se fixe et fixe l'ADN mais aussi l'ARN grâce à sa partie C-terminale. Le deuxième fragment surexprimé code pour le domaine de 54 kDa fixant le NAD+. Nous comparons l'expression de ce domaine de …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase est une enzyme nucléaire qui synthétise, à partir du NAD+, un polymère d'(ADP-ribose) sur différentes protéines telles que l'enzyme elle-même et les histones. Nous avons exprimé séparément chez E. coli des fragments de l'enzyme correspondant à 2 domaines fonctionnels de l'enzyme. Le premier fragment code pour le domaine interne de 36 kDa qui fixe l'ADN. Nous montrons par duvardage "South-Western" que ce polypeptide se fixe et fixe l'ADN mais aussi l'ARN grâce à sa partie C-terminale. Le deuxième fragment surexprimé code pour le domaine de 54 kDa fixant le NAD+. Nous comparons l'expression de ce domaine de …
Colloque
La poly(ADP-ribose) polymérase est une enzyme nucléaire qui synthétise, à partir du NAD+, un polymère d'(ADP-ribose) sur différentes protéines telles que l'enzyme elle-même et les histones. Nous avons exprimé séparément chez E. coli des fragments de l'enzyme correspondant à 2 domaines fonctionnels de l'enzyme. Le premier fragment code pour le domaine interne de 36 kDa qui fixe l'ADN. Nous montrons par duvardage "South-Western" que ce polypeptide se fixe et fixe l'ADN mais aussi l'ARN grâce à sa partie C-terminale. Le deuxième fragment surexprimé code pour le domaine de 54 kDa fixant le NAD+. Nous comparons l'expression de ce domaine de …
