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Colloque
La plupart des travaux publiés sur l'hydrolyse enzymatique de la cellulose portent sur des enzymes produites par des champignons mésophiles. Cependant, dans un procédé de bioconversion, il serait avantageux d'utiliser des enzymes thermostables. Nous avons évalué l'activité de cellulases à des températures plus élevées et des risques diminués de contamination durant l'hydrolyse de la cellulose. T. terrestris a produit un système complexe d'enzymes capable de dégrader la cellulose cristalline. Nous avons cultivé T. terrestris sur différents substrats solubles (glucose, cellobiose) et insolubles (cellulose, xylane). Lorsqu'induit par le xylane, nous avons quantifié les enzymes produites en utilisant différents substrats. Nous avons …
Colloque
Lorsque poussés sur un substrat cellulosique, Thielavia terrestris sécrète une quantité appréciable d'enzymes cellulolytiques thermostables. Dans le but de caractériser les différentes enzymes formant le complexe cellulolytique de Thielavia terrestris, nous avons fractionné les enzymes produites en utilisant des techniques de chromatographie sur échangeur d'ions, chromatographie hydrophobique et filtration sur gel. Jusqu'à présent, une exoglucanase a été purifiée jusqu'à homogénéité. L'exoglucanase purifiée possède une masse moléculaire de 63200 d'après l'électrophorèse en condition dénaturante (SDS) et de 76200 d'après filtration sur gel. Son pI est de 3,93 (par isofocalisation). Lorsque le p-nitrophenyl β-D-cellobioside est utilisé comme substrat, l'activité optimale est obtenue …
