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Colloque
L'hydantoinase transforme certains substrats en précurseurs d'acides aminés. Des extraits semi-purifiés testés pour la production de N-carbamyl-beta-alanine (NCBA) ont révélé l'instabilité de l'enzyme. Une façon de pallier ce problème serait d'optimiser et de stabiliser l'activité de l'enzyme provenant de cellules entières de Pseudomonas putida. Celles-ci ont été soumises à divers facteurs tels que la température, la composition ionique du milieu, le pH et divers tampons. Les résultats ont montré que l'activité de l'enzyme était plus stable avec des cellules immobilisées à 30°C dans un tampon Tris-HCl pH 8.0, 1M contenant 10 mM de MgSO4 et 50 mM de FeSO4. Les …
Colloque
L'hydantoinase transforme certains substrats en précurseurs d'acides aminés. Des extraits semi-purifiés testés pour la production de N-carbamyl-beta-alanine (NCBA) ont révélé l'instabilité de l'enzyme. Une façon de pallier ce problème serait d'optimiser et de stabiliser l'activité de l'enzyme provenant de cellules entières de Pseudomonas putida. Celles-ci ont été soumises à divers facteurs tels que la température, la composition ionique du milieu, le pH et divers tampons. Les résultats ont montré que l'activité de l'enzyme était plus stable avec des cellules immobilisées à 30°C dans un tampon Tris-HCl pH 8.0, 1M contenant 10 mM de MgSO4 et 50 mM de FeSO4. Les …
Colloque
L'hydantoinase de Pseudomonas fluorescens DSM 84 transforme le dihydrooracil, un N-carbamyl-beta-alanine, le précurseur de la D-alanine. Des études antérieures ont montré que l'activité de l'hydantoinase était instable et que le N-carbamyl-beta-alanine s'avérait difficile à isoler, lorsque des extraits cellulaires étaient à l'étude. Afin d'optimiser et de stabiliser l'activité de cette hydantoinase, des cellules entières de Pseudomonas fluorescens sont soumises à divers facteurs. L'activité enzymatique est évaluée en quantifiant le N-carbamyl-beta-alanine, par spectrophotométrie. Les meilleurs résultats ont été obtenus au cours d'une incubation à 35°C, de cellules entières de Pseudomonas fluorescens dans du tampon Tris-HCl pH 9.0 avec du MgSO₄ à …
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L'hydantoinase de Pseudomonas fluorescens DSM 84 transforme le dihydrooracil, un N-carbamyl-beta-alanine, le précurseur de la D-alanine. Des études antérieures ont montré que l'activité de l'hydantoinase était instable et que le N-carbamyl-beta-alanine s'avérait difficile à isoler, lorsque des extraits cellulaires étaient à l'étude. Afin d'optimiser et de stabiliser l'activité de cette hydantoinase, des cellules entières de Pseudomonas fluorescens sont soumises à divers facteurs. L'activité enzymatique est évaluée en quantifiant le N-carbamyl-beta-alanine, par spectrophotométrie. Les meilleurs résultats ont été obtenus au cours d'une incubation à 35°C, de cellules entières de Pseudomonas fluorescens dans du tampon Tris-HCl pH 9.0 avec du MgSO₄ à …
