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Colloque
L'asparaginase d'E. coli est une enzyme catalysant l'hydrolyse de la L-asparagine en acide aspartique et ammoniac. L'asparagine est un acide aminé essentiel pour la prolifération des cellules leucémiques dépourvues de L-asparagine synthétase. L'usage thérapeutique de cette enzyme peut causer une réaction allergique et même un choc anaphylactique et de plus lors de la thérapie sa clairance plasmatique est rapide. Pour pallier à cela, diverses stratégies ont été élaborées dont entre autre l'utilisation d'un bioréacteur asparaginase obtenu par la liaison covalente de poly (éthylène glycol) et d'albumine sérique de boeuf ou de rat. Ce bioréacteur se présente sous la forme d'une …
Colloque
Ce projet consiste à vérifier la biocompatibilité in vitro d'une famille d'hydrogels à base de poly (éthylène glycol)-albumine sérique bovine (PEG-SAB). Ces hydrogels PEG-SAB contiennent un pourcentage très élevé d'eau; (> 96 %), possèdent de bonnes propriétés optiques, mécaniques et diffusionnelles. Il est reconnu que le PEG, lorsque lié à la surface de matériaux, réduit l'adsorption des protéines ainsi que l'adhésion des cellules. Les hydrogels PEG-SAB ont été préparés avec du SAB et du PEG activé de différents P.M. variant de 3350 à 20000 g/mol. L'activation du PEG par le 4-nitrophénylchloroformate forme un dérivé p-dinitrophénylcarbonate-PEG. Le carbonate actif réagit avec …
Colloque
La réticulation du polyéthylène glycol (PEG) avec les fonctions amines libres d'une enzyme permet d'obtenir une matrice qui absorbe jusqu'à 20 fois son poids en eau. Le gonflement de l'hydrogel obtenu lorsque des enzymes à sous-unités sont employées mène à une dissociation de la matrice. Pour contourner cette difficulté, l'albumine bovine sérique est utilisée comme coprotéine de réticulation afin de stabiliser la structure de l'hydrogel. De plus, l'enzyme utilisée a subi une modification de surface avec du monométhoxyPEG afin de limiter ses points d'ancrage dans la matrice. Ainsi nous pourrons évaluer l'effet du gonflement de l'hydrogel sur l'activité enzymatique et …
Colloque
La saveur ultime du pain est de nature très complexe. Elle est obtenue par un mélange de plusieurs catégories de composés de saveur (alcools, acides, esters, aldéhydes, cétones...). Des réactions thermiques sont responsables du développement de la couleur et de certaines saveurs au niveau de la croûte. La "réaction de Maillard" implique les acides réducteurs et les groupes amines libres des acides aminés, des peptides et des protéines. Les produits finaux sont les mélanoïdines qui viennent en composition selon le matériel de départ. Si on augmente la quantité de groupes amines libres et de sucres réducteurs dans la pâte à …
Colloque
L'immobilisation d'enzymes à l'intérieur de films électropolymérisés est une méthode simple et élégante d'obtenir des films minces possédant une activité catalytique précise tout en diminuant les problèmes de diffusion présents dans les méthodes d'immobilisation plus classiques. De plus, l'intérêt croissant porté aux domaines reliés aux nanotechnologies permet de fonder certains espoirs sur cette technique d'immobilisation. L'adoption de cette technologie par l'industrie requiert cependant que les films produits possèdent une bonne reproductibilité, ainsi qu'autant aux enzymes une stabilité accrue face aux conditions exigeantes rencontrées dans le milieu d'utilisation. Cette étude présente la conception de 5 films électrodéposés en présence de glucose-oxydase. …
Colloque
De plus en plus de procédés biotechnologiques font appel à l'utilisation d'enzymes en milieu défavorable au maintien de leur activité (organique, hétérogène...). Moult travaux ont donc été réalisés pour augmenter la solubilité et la stabilité des enzymes dans ces milieux fortement dénaturants. Parmi les différentes approches possibles à cette problématique, nous avons choisi d'étudier et de modéliser la modification de surface de la peroxydase de raifort (HRP) par fixation covalente, sur les fonctions amines libres de la protéine, de polyéthylène glycols (PEG) de différentes masses moléculaires via un anthroylchlorure. Les conditions d'activation des PEG ont été optimisées, ainsi que la …
Colloque
L'enzyme a été modifiée par réaction avec des PEG-p-nitrophénylcarbonates de différents P.M. (750-35 000 Da). Quatre des six résidus lysines de la peroxydase ont été modifiés. La stabilité catalytique des différentes préparations a été comparée à celle de l'enzyme native dans des différents conditions dénaturantes. Les conditions utilisées étaient: (1) protéolyse, (2) thermodésactivation à 70°C, (3) thermodésactivation, en présence d'acide, (4) solvant organique. Ces études ont montré que la stabilité de la peroxydase augmente linéairement avec le P.M. du PEG utilisé pour modifier l'enzyme. Le maximum de protection a été atteint avec le PEG de 20 000 Da. L'activité des …
Colloque
Un biocapteur pour le dosage du glucose a été préparé par la disposition du mélange contenant l'enzyme glucose oxydase et le polymère AQ (polyester d'acide sulfonique) dispersés dans l'eau, à la surface d'une électrode à disque de platine. Suite au séchage du polymère, l'enzyme se trouve immobilisée. La composition du mélange de polymère (AMPS et AQ29%) ainsi que la quantité d'enzyme immobilisée ont été optimisées en termes d'adhérence à la surface de platine, du temps de réponse et de la réponse. Les Km apparents pour les cinétiques enzymatiques sont inférieurs à la valeur du Km de l'enzyme en solution saturée …
Colloque
Certains composés électroactifs possèdent la capacité de se polymériser sous forme d'un film mince à la surface d'une électrode, lorsqu'un potentiel est appliqué. L'ajout de certaines enzymes à la solution d'électropolymérisation permet d'obtenir des films possédant une activité enzymatique; dans ce processus, l'enzyme se trouve incluse dans la matrice lors de la polymérisation. L'aniline, le phénylène diamine et le polypyrrole sont utilisés dans cette étude, et l'aptitude de chacun à protéger la Glucose Oxydase contre la dénaturation thermique (55, 60, 65 et 70°C) fut évaluée et comparée à celle de l'enzyme libre. De plus, l'activité résiduelle des films fut mesurée …
Colloque
Récemment, nous avons montré que des polymères échangeurs d'ions anioniques tels que le Nafion et les polymères A© d'Eastman Kodak pouvaient servir de matrices d'immobilisation pour diverses enzymes. Nos résultats ont également montré que les nouveaux réactifs dérivés du ferroène, le N,N'-diméthyléaminoéthyl ferroène et le N,N'-diméthyléaminoéthyl ferroène oxalate, incorporés dans le Nafion-glucose oxydase, servent comme médiateurs de transfert d'électrons entre l'enzyme et l'électrode. Ces réactifs sont largement utilisés à cause de leur coût et de leur stabilité en phase aqueuse. Toutefois, la stabilité de ces systèmes est limitée par la solubilité des médiateurs organiques en solution aqueuse. Afin d'améliorer la …
