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Colloque
La décomposition des ions dimères et trimères protonés observés sur des matrices glycériliques pour de nombreux peptides en présence de certains adduits interagissant (par exemple polyamines, acide phosphorique, etc.) indique la possibilité d'adopter par les agrégats des conformations spécifiques. Notamment la présence des formes β-feuillets plissées ou α-hélicoïdales est sanctionnée par les formes β-turn (1-3). La modélisation de ces structures permet à visualiser les meilleures modèles pour les agrégats Leu-enkephalin, un pentapeptide comparé à 2M(H) (a), 2M+H+polyamine (b) et 3M+ (c). La stabilité de modes retenues est comparée aux autres possibilités (par exemple les structures parallèles et antiparallèles).
Colloque
Lors de travaux précédents, nous avons démontré la formation d'un dimère protoné de type [2M + H]+ quand la leucine-encéphaline (H-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-OH) est soumise à une analyse par FAB sur un support de glycérol. A partir d'études de marquage isotopique et de marquage interrétiel, nous avons établi la structure d'un ion-fils de ce dimère comme étant [2M + H - 2Gly]+. Nous présentons et discutons maintenant la présence d'un trimère de type [3M + H]+ de même que la synthèse in situ d'agrégats hétérogènes du type [M + X + Y]+ quand ce peptide est analysé par FAB sur une matrice …
