Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
Les stéréoisomères de l'aldéhyde de la vitamine A jouent un rôle important dans la transduction visuelle chez les animaux et dans la production d'énergie de certaines bactéries halophiles. Ceux-ci subissent des isomérisations cis-trans médiées par la protéine qui entoure le chromophore. Deux mécanismes ont été proposés pour expliquer ces isomérisations thermiques. L'un fait appel à la délocalisation de la charge positive générée par la protonation de la base de Schiff du rétinal par un acide aminé de la protéine tandis que l'autre fait appel à la formation transitoire d'un ion covalent entre le carbone de la double liaison subissant l'isomérisation …
Colloque
Notre laboratoire a déjà publié les résultats obtenus à partir de N-rétinylidène tert-butylamine et d'acides carboxyliques comme les acides 3-chloropropionique et propionique. Ces modèles, quoique très intéressants, absorbaient vers 440 nm lorsque protonés ce qui est assez éloigné de la valeur d'absorption de la rhodopsine qui se situe à environ 500 nm. Dans la présente étude, des modèles ont été préparés à partir de tout-trans-rétinal et d'acides α-aminés ou de dipeptides comme par exemple la glycine et la glycyl-glycine. Il sera montré que ces modèles absorbent à des maximums qui se situent entre 470 et 510 nm, ce qui les …
Colloque
La vision résulte de l'absorption de la lumière par la rhodopsine, une protéine membranaire de la rétine. Cette absorption la transforme en plusieurs intermédiaires thermolabiles avec en bout de piste, émission d'un signal reconnu par le cerveau. La RMN 1H et 13C a permis de solutionner plusieurs problèmes liés au mécanisme moléculaire de la vision, notamment: - sur l'état protoné du chromophore de la rhodopsine; - sur les implications configurationales liées à la transformation photochimique de la rhodopsine; et finalement, sur la nature de la liaison imine protonée-conter-ion (=N+=H---O-) qui joue un rôle prépondérant dans le mécanisme visuel. Un rappel …
Colloque
Dans le mécanisme moléculaire de la vision, l'environnement protéique près de la base de Schiff régularise son comportement. La nature exacte de cet environnement est encore mal connue et notamment en ce qui concerne son impact sur la protonation du chromophore. Pour éclairer cette question, des études en RMN ont été faites sur un modèle de la rhodopsine formée de la toute-trans-N-rétinylidène tert-butylamine et de différents acides carboxyliques, dans des solvants protique ou aprotiques. Les résultats montrent que la base de Schiff est protonée dans les solvants à la fois polaires et protiques et que la protonation devient incomplète en …
Colloque
Les rhodopsines sont des pigments qui absorbent la lumière entre 500 et 600 nm, et possèdent tous en commun sensiblement le même chromophore. Ce dernier est une base de Schiff (BS) dérivée du rétinal et peut être représenté symboliquement par : -C(=O)-C=N+-. Généralement, celle-ci est protonée (C=N+H) dans les pigments. Bien que ceci soit admis, le mécanisme de protonation reste controversé. Récemment, beaucoup de chercheurs ont suggéré que la présence d'eau à l'intérieur des protéines serait l'agent ou le relais de protonation. Sans entrer dans les détails, une hypothèse soulevée la question de savoir comment le lien C=N+H va résister …
Colloque
La base de Schiff conjuguée (BS) qui constitue le chromophore chez les pigments visuels ou bactériens peut se retrouver soit sous forme protonée (-C=NH+---OOC-), soit sous forme associée (-C=N---HOOC-) dépendant des intermédiaires. S'il est spectroscopiquement facile à identifier le groupement C=N, il est plus difficile de différencier l'ensemble -C=N---HOOC-) d'une base de Schiff isolée (-C=N). De toutes les méthodes spectroscopiques, seule la fluorescence permettrait d'étudier ce problème. En effet, dans un solvant fluorescent peu à température normale, et à basse température l'espèce protonée est thermodynamiquement favorisée. Pour tenir compte de ces limitations expérimentales, on a mesuré l'émission à forte concentration …
Colloque
Le rôle de l'eau dans les pigments visuels (rhodopsine) et bactériens (bactériorhodopsine) est jusqu'à maintenant très peu étudié. Pourtant plusieurs études spectroscopiques ont démontré que l'eau influence tant au niveau du chromophore qu'au sein des structures secondaires et tertiaires. Nous avons développé un modèle constitué d'une base de Schiff et d'acide carboxylique pour mieux comprendre le rôle de l'imine chromophorique. L'étude fut menée par IRFT afin d'examiner le comportement de la liaison C=N en présence d'eau.
Colloque
Pour compléter des études spectroscopiques d'un modèle de la rhodopsine, des bases de Schiff et des acides acétiques substitués dans des solvants non polaire (chloroforme) et polaire (méthanol), nous avons étudié ces mêmes systèmes par conductimétrie et par calorimétrie afin d'obtenir d'autres estimés du degré de protonation de l'imine. Par conductivité, nous trouvons que, selon la force de l'acide, l'ensemble des constantes mesurant la protonation d'une imine faiblement conjuguée varient de l'environ 10³ dans le chloroforme, et d'environ 10² à 10⁷ dans le méthanol. Par calorimétrie dans le chloroforme, les énergies de réaction indiquent aussi que la réaction est partielle …
Colloque
Il est généralement admis que durant la première étape du cycle photochimique de la rhodopsine, la protonation de la base de Schiff du chromophore est induite par un ou plusieurs acides aminés de la protéine. Cependant, on ignore encore comment cette protonation pourrait se faire. Le présent travail rapporte les résultats concernant la variation du degré de protonation de la base de Schiff du rétinal - la toute-trans rétinylidène tert-butylamine - en fonction de la température. Cette variation a été étudiée parallèlement par IRTF et RMN du proton. Des deux acides étudiés sont : propionique et 1-chloro-3-propionique. D'après les résultats …
Colloque
La rhodopsine est une protéine membranaire responsable de la vision chez tous les vertébrés. Elle est formée d'un chromophore 11-cis rétinal et d'une apoprotéine-l'opsine. Le chromophore est lié à la protéine par une liaison imine et la base de Schiff ainsi formée est également protonée par l'un des nombreux acides de la protéine. La vision résulte de la transformation du pigment en plusieurs intermédiaires. Le but de ce travail est de mieux comprendre les interactions du chromophore avec son milieu. Pour ce faire, un modèle simplifié est mis au point qui consiste en une base de Schiff conjuguée et divers …
