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Effet inhibiteur de progestatifs, cyproterone et 4-MA sur l'activité de l'hydroxy-3β-stéroïde déshydrogénase/Δ5-Δ4 isomerase purifiée
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Dans le but d'obtenir des informations plus précises sur l'activité et sur la multiplicité d'action de l'hydroxy-3β-stéroïde déshydrogénase/Δ5-Δ4 isomerase (3β-HSD), l'enzyme clé dans la biosynthèse de toutes les classes d'hormones stéroïdiennes, soit les glucocorticoïdes, minéralocorticoïdes, progestérone, androgènes et œstrogènes, nous avons étudié en détail la spécificité des substrats et des inhibiteurs sur l'activité de l'enzyme purifiée. Le trilostane, l'épostane et le cyanoketone sont des inhibiteurs puissants de la 3β-HSD purifiée avec un Ki de l'ordre de 50 nM. Le 4-MA, un inhibiteur bien connu de la 5α-réductase, s'avère également être un inhibiteur puissant de la 3β-HSD. Des progestatifs, tels la …

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Distribution tissulaire de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase (17β-HSD) chez l'humain et chez le rat
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La 17β-HSD est impliquée dans l'interconversion de nombreux stéroïdes dont l'estrone (E1) et l'estradiol-17β (E2) ainsi que l'androstènedione (Δ4-dione) et la testostérone (T). Afin de mieux comprendre le rôle de cette enzyme dans les tissus périphériques, nous avons étudié l'activité de la 17β-HSD dans le rat mâle et femelle ainsi que chez l'humain. Chez le rat, en présence de substrats androgéniques (Δ4-dione et T), l'activité 17β-HSD décroît comme suit: surrénale, ovaire, rein, testicule, poumon, muscle, utérus, glande mammaire, hypophyse et foie, tandis qu'avec les substrats œstrogéniques (E1 et E2), l'activité est élevée dans le foie suivi par le rein, l'ovaire, …

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