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Nous employons la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier pour étudier la structure secondaire des hèmes peroxydases dans des conditions expérimentales différentes. Les peroxydases que nous examinons comprennent la peroxydase du raifort (HRP), la cytochrome c peroxydase (CCP) et la prostaglandine H synthase, une enzyme qui possède des activités peroxydases et cyclo-oxygénases. Un examen des vibrations amides I indique que la structure secondaire des peroxydases est largement a-hélicale. L’altération de l’état d’oxydation du fer (FeII/FeIII), la complexation de l’hème et la liaison des ligands aromatiques ou des inhibiteurs sont accompagnées par des changements dans les composantes a-hélicales. L’examen des bandes …
Nous employons la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier pour étudier la structure secondaire des hèmes peroxydases dans des conditions expérimentales différentes. Les peroxydases que nous examinons comprennent la peroxydase du raifort (HRP), la cytochrome c peroxydase (CCP) et la prostaglandine H synthase, une enzyme qui possède des activités peroxydases et cyclo-oxygénases. Un examen des vibrations amides I indique que la structure secondaire des peroxydases est largement a-hélicale. L’altération de l’état d’oxydation du fer (FeII/FeIII), la complexation de l’hème et la liaison des ligands aromatiques ou des inhibiteurs sont accompagnées par des changements dans les composantes a-hélicales. L’examen des bandes …
Nous employons la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier pour étudier la structure secondaire des hèmes peroxydases dans des conditions expérimentales différentes. Les peroxydases que nous examinons comprennent la peroxydase du raifort (HRP), la cytochrome c peroxydase (CCP) et la prostaglandine H synthase, une enzyme qui possède des activités peroxydases et cyclo-oxygénases. Un examen des vibrations amides I indique que la structure secondaire des peroxydases est largement a-hélicale. L’altération de l’état d’oxydation du fer (FeII/FeIII), la complexation de l’hème et la liaison des ligands aromatiques ou des inhibiteurs sont accompagnées par des changements dans les composantes a-hélicales. L’examen des bandes …
Nous employons la spectroscopie infrarouge à transformée de Fourier pour étudier la structure secondaire des hèmes peroxydases dans des conditions expérimentales différentes. Les peroxydases que nous examinons comprennent la peroxydase du raifort (HRP), la cytochrome c peroxydase (CCP) et la prostaglandine H synthase, une enzyme qui possède des activités peroxydases et cyclo-oxygénases. Un examen des vibrations amides I indique que la structure secondaire des peroxydases est largement a-hélicale. L’altération de l’état d’oxydation du fer (FeII/FeIII), la complexation de l’hème et la liaison des ligands aromatiques ou des inhibiteurs sont accompagnées par des changements dans les composantes a-hélicales. L’examen des bandes …
Des études récentes ont démontré un rôle causatif sur le facteur intensifiant de l’amyloïde (FIA) lors de l’amyloïdogénèse et suggèrent que le FIA pourrait constituer un lien commun dans diverses formes d’amyloïdèse, incluant la maladie d’Alzheimer. Une caractéristique remarquable du FIA est sa capacité de réduire le retard de la décomposition de l’amyloïde splénique dans les souris hôtes par un phénomène de transfert passif. La pathophysiologie de ce procédé demeure incertaine. Nous avons récemment identifié une activité similaire au FIA dans les cerveaux atteints d’Alzheimer et dans des ubiquitines monomériques dérivées de tissus amyloïdiques murins, qui est une protéine du …
Des études récentes ont démontré un rôle causatif sur le facteur intensifiant de l’amyloïde (FIA) lors de l’amyloïdogénèse et suggèrent que le FIA pourrait constituer un lien commun dans diverses formes d’amyloïdèse, incluant la maladie d’Alzheimer. Une caractéristique remarquable du FIA est sa capacité de réduire le retard de la décomposition de l’amyloïde splénique dans les souris hôtes par un phénomène de transfert passif. La pathophysiologie de ce procédé demeure incertaine. Nous avons récemment identifié une activité similaire au FIA dans les cerveaux atteints d’Alzheimer et dans des ubiquitines monomériques dérivées de tissus amyloïdiques murins, qui est une protéine du …
Des études récentes ont démontré un rôle causatif sur le facteur intensifiant de l’amyloïde (FIA) lors de l’amyloïdogénèse et suggèrent que le FIA pourrait constituer un lien commun dans diverses formes d’amyloïdèse, incluant la maladie d’Alzheimer. Une caractéristique remarquable du FIA est sa capacité de réduire le retard de la décomposition de l’amyloïde splénique dans les souris hôtes par un phénomène de transfert passif. La pathophysiologie de ce procédé demeure incertaine. Nous avons récemment identifié une activité similaire au FIA dans les cerveaux atteints d’Alzheimer et dans des ubiquitines monomériques dérivées de tissus amyloïdiques murins, qui est une protéine du …
La liaison des ligands aromatiques - qui ont une capacité de former des liaisons hydrogènes multifonctionelles - avec les complexes CO de la peroxydase du raifort (HRP-CO) a été examinée au moyen de la spectroscopie FTIR. Les substrats qui ont été examinés comprennent l'acide benzhydroxamique (Ph-CO-NH-OH), la benzhydrazide (Ph-CO-NH-NH2), le benzamide (Ph-CO-NH2) et le N-methylbenzamide (Ph-CO-NH-CH3). Des changements majeurs dans les vibrations (CO) ont accompagné la liaison des ligands, et il était évident que le degré de liberté conformationnel était reduit de façon significative. Nous discuterons donc de l'application de la spectroscopie FTIR à l'étude de la liaison des inhibiteurs …