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Cinétique d'association de la mélittine, un peptide hélicoïdal amphiphile, avec les membranes lipidiques
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La mélittine est un peptide possédant une structure hélicoïdale avec un caractère amphiphile secondaire, un motif retrouvé fréquemment dans la nature. À cause de cette caractéristique, elle est un peptide modèle très étudié pour mieux comprendre les interactions entre de tels peptides et les membranes biologiques. Récemment, nous avons établi la séquence d'évènements se produisant lors des premières ms de l'adsorption de la mélittine aux membranes. Nous avons examiné les cinétiques du changement d'environnement du tryptophane (en position 19 du peptide), de l'extinction de sa fluorescence par des lipides portant des bromes sur leurs chaînes acyles, et des modifications de …

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Importance des charges de la mélittine dans son interaction avec les lipides
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Le but de cette étude est de mettre en évidence l'importance des résidus basiques de la mélittine sur son affinité pour les lipides et son effet sur leur organisation. La mélittine est un peptide amphiphile de 26 acides aminés dont 4 des 6 résidus du bout C terminal sont chargés positivement à pH physiologique. Le comportement d'analogues de mélittine pour lesquels des charges en C terminal ont été omises ou pour lesquels des résidus chargés ont été modifiés chimiquement est étudié. Les propriétés de fluorescence du Trp19 nous ont permis d'établir que l'affinité pour des bicouches augmente lorsqu'on réduit le …

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Importance des charges de la mélittine dans son interaction avec les lipides
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Le but de cette étude est de mettre en évidence l'importance des résidus basiques de la mélittine sur son affinité pour les lipides et son effet sur leur organisation. La mélittine est un peptide amphiphile de 26 acides aminés dont 4 des 6 résidus du bout C terminal sont chargés positivement à pH physiologique. Le comportement d'analogues de mélittine pour lesquels des charges en C terminal ont été omises ou pour lesquels des résidus chargés ont été modifiés chimiquement est étudié. Les propriétés de fluorescence du Trp19 nous ont permis d'établir que l'affinité pour des bicouches augmente lorsqu'on réduit le …

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Le but de cette étude est de mettre en évidence l'importance des résidus basiques de la mélittine sur son affinité pour les lipides et son effet sur leur organisation. La mélittine est un peptide amphiphile de 26 acides aminés dont 4 des 6 résidus du bout C terminal sont chargés positivement à pH physiologique. Le comportement d'analogues de mélittine pour lesquels des charges en C terminal ont été omises ou pour lesquels des résidus chargés ont été modifiés chimiquement est étudié. Les propriétés de fluorescence du Trp19 nous ont permis d'établir que l'affinité pour des bicouches augmente lorsqu'on réduit le …

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