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Colloque
La diamine oxydase extraite du rein de porc a été purifiée en utilisant les techniques suivantes: dénaturation thermique, précipitation au sulfate d'ammonium, ultrafiltration, ultracentrifugation, chromatographie sur Sephadex G-150 et sur DEAE-cellulose. Dans les méthodes antérieurement proposées la précipitation par les sels était utilisée de façon peu sélective; par l'adjonction de la zone de densité, la région de précipitation maximum (49-55% de saturation) ont été réduite jusqu'à une fraction de 1 point isoelectrique de la diamine oxydase (pI5.3) a été obtenu par electrofocusing sur gel de polyacrylamide et sur gradient de sucrose en présence de détergent anion ionique. La purification de …
Colloque
Le mécanisme intime de la réaction catalysée par la diamine oxydase est depuis longtemps controversé en ce qui concerne la nature du groupement prosthétique de l'enzyme et la réactivité des éléments constitutifs du substrat lors de son oxydation. L'élimination d'un proton du substrat étant l'une des phases clés pour la compréhension du mécanisme, l'utilisation comme substrat de putrescine deutérée a permis d'étudier cette partie de la réaction. Les résultats montrent que l'hypothèse la plus probable est celle où la diamine oxydase pourrait rendre labile un proton porté par le carbone α du substrat. La présence d'un groupement carbonyle au centre …
