Résultats de recherche

filters logos

Filtrer les résultats

arrow down
Années
exclamation icon
Type de contenu
Exporter les résultats Sauvegarder les résultats
3 résultats de recherche
pen icon Communication
La cristallogenèse du complexe entre la 3α-hydroxystéroïde déshydrogénase de type 3 humaine et son substrat
quote

Les études de cristallogénèse effectuées sur des macromolécules biologiques visent une compréhension des processus de nucléation et de croissance des cristaux et la recherche d’une façon permettant d’améliorer la qualité de ces cristaux. La 3alpha-hydroxystéroïde déshydrogénase de type 3 (3alpha-HSD3) couplée à la glutathione sulfotransférase (GST) a été surproduite dans Escherichia coli. L’enzyme purifiée a ensuite été cristallisée sous forme de complexe avec le NADP+ et la testostérone (Zhu et al., 2001). Lors de cette étude, nous cherchons une correlation entre les différentes conditions de croissance des cristaux (e.g. la nature de l’agent cristallisant, sa solubilité, la supersaturation de la …

quote
pen icon Communication
Amélioration de la qualité des cristaux de la fructose-1,6-bisphosphatase musculaire humaine
quote

La fructose-1,6-bisphosphatase (Fru-1,6-P2ase, EC 3.1.3.11) catalyse l’hydrolyse du fructose-1,6-bisphosphate (F-1,6-P2) en fructose 6-phosphate (F-6-P) et phosphate inorganique (Pi). Cette enzyme joue un rôle central dans la régulation globale de la gluconéogénèse puisqu'elle constitue la dernière enzyme spécifique de cette voie métabolique. L’activité catabolique de la Fru-1,6-P2ase requiert des ions métalliques divalents tels que Mg2+, Mn2+ et Zn2+ et certains cations monovalents tels que K+, NH4+ et Tl+. La cristallisation de la fructose-1,6-biphosphatase musculaire humaine a été publiée pour la première fois en mars 2001 (Zhu, D.-W., Xu, G.-J., Rehse, P.H., Shi, R., Zhao, F.-K and Lin, S.-X. (2001) Acta Crystallogr. …

quote
pen icon Communication
Amélioration de la qualité des cristaux de la fructose-1,6-bisphosphatase musculaire humaine
quote

La fructose-1,6-bisphosphatase (Fru-1,6-P2ase, EC 3.1.3.11) catalyse l’hydrolyse du fructose-1,6-bisphosphate (F-1,6-P2) en fructose 6-phosphate (F-6-P) et phosphate inorganique (Pi). Cette enzyme joue un rôle central dans la régulation globale de la gluconéogénèse puisqu'elle constitue la dernière enzyme spécifique de cette voie métabolique. L’activité catabolique de la Fru-1,6-P2ase requiert des ions métalliques divalents tels que Mg2+, Mn2+ et Zn2+ et certains cations monovalents tels que K+, NH4+ et Tl+. La cristallisation de la fructose-1,6-biphosphatase musculaire humaine a été publiée pour la première fois en mars 2001 (Zhu, D.-W., Xu, G.-J., Rehse, P.H., Shi, R., Zhao, F.-K and Lin, S.-X. (2001) Acta Crystallogr. …

quote