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Structure tridimensionnelle de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase humaine en complexe avec la testostérone : un mode de liaison alternatif des stéroïdes
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La déshydrogénase oestrogénique humaine (17?-HSD1) catalyse la dernière étape dans la biosynthèse des oestrogènes actifs qui stimulent la prolifération des cellules cancéreuses du sein. Bien que la 17?-HSD1 catalyse principalement l’interconversion de l’oestrone (E1) et de l’oestraiol (E2), les données cinétiques ont montré que cette enzyme peut aussi lier et utiliser d’autres substrats secondaires. Afin de mieux comprendre ses spécificités de substrat et de fournir une base plus solide dans l’élaboration d’inhibiteurs, nous avons déterminé la structure cristalline de la 17?-HSD1 en complexe avec la testostérone. Ce complexe binaire a été cristallisé en utilisant la technique du trempage. Un jeu …

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Structure tridimensionnelle de la 17β-hydroxystéroïde déshydrogénase humaine en complexe avec la testostérone : un mode de liaison alternatif des stéroïdes
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La déshydrogénase oestrogénique humaine (17?-HSD1) catalyse la dernière étape dans la biosynthèse des oestrogènes actifs qui stimulent la prolifération des cellules cancéreuses du sein. Bien que la 17?-HSD1 catalyse principalement l’interconversion de l’oestrone (E1) et de l’oestraiol (E2), les données cinétiques ont montré que cette enzyme peut aussi lier et utiliser d’autres substrats secondaires. Afin de mieux comprendre ses spécificités de substrat et de fournir une base plus solide dans l’élaboration d’inhibiteurs, nous avons déterminé la structure cristalline de la 17?-HSD1 en complexe avec la testostérone. Ce complexe binaire a été cristallisé en utilisant la technique du trempage. Un jeu …

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