Veuillez choisir le dossier dans lequel vous souhaitez ajouter ce contenu :
Filtrer les résultats
Colloque
La pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum a été purifiée et son poids moléculaire de 300,000 a été mesuré par chromatographie d'exclusion. L'enzyme est dénaturée irréversiblement en absence de NaCl ou KCl. Il est stable à température normale en présence d'une concentration molaire en sel. La pyruvate kinase est activée sélectivement par K+ à l'exclusion d'autres cations monovalents. Son activité optimale est réalisée à température normale, à pH 6.5 et 3M KCl. Dans ces conditions, la pyruvate kinase de Halobacterium cutirubrum a une Km allostérique avec le phosphoenolpyruvate (PEP) et l'adénosine diphosphate (ADP), et l'efficience est de 4.2 et 4.2 l. …
