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Le glutamyl-tRNA synthétase partiellement purifiée de cerveau de boeuf est associée à des complexes de poids moléculaire de plus de 10^6, et catalyse la formation du Glutamyl-tRNA à une vitesse initiale beaucoup plus lente qu'une vitesse constante atteinte après 5 min. Toutefois, l'aminoacylation du tRNA est inhibée par l'addition de dithiothreitol et seulement si les complexes enzymatiques ont été pré-incubés en présence de glutamate, ATP et t^32P. Après une pré-incubation, ces complexes avec le γ-methyl-L-glutamate, un inhibiteur compétitif de Glutamyl-tRNA synthétase, l'enzyme est beaucoup plus lente qu'après une pré-incubation avec le glutamate et l'ATP, mais atteint la même vitesse constante. …