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Des mesures de constantes d'association entre l'albumine humaine et les D-et L-tryptophanes et D-et L-tryptophanes cyclisés ont été mesurées par dialyse à l'équilibre. On a trouvé que le D-tryptophane cyclisé avait une constante d'association vingt fois supérieure à celle du L-tryptophane. Pour obtenir plus d'information sur ce résultat inattendu, des chaleurs d'interaction entre ces mêmes systèmes et ces ligands ont été mesurées à l'aide d'un calorimètre Tian-Calvet basculant. Le fait que les chaleurs soient sur les volumes que le ligand soit le L-tryptophane ou le D-tryptophane cyclisé indiquerait que c'est l'entropie d'association qui est à l'origine de la différence des …