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Colloque
Une ribonucléase a été purifiée de la souche A/PR/8/34 (H0N1). L'enzyme purifiée ne contenait aucune activité ADNasique, phosphodiestérasique ou phosphatasique. L'activité enzymatique est inhibée par le dodécyl sulfate de sodium, l'éthanol et l'EDTA, et elle ne requiert pas d'ions divalents. La fonction est étroitement associée aux virus animaux très peu connus. Nous rapportons que la ribonucléase isolée du virus influenzae dégrade l'ARN monocaténaire mais elle ne dégrade pas l'ARN bicaténaire. L'enzyme purifiée, dissoute dans un tampon phosphate 0.05 M, pH 7.0, a été incubée à 37°C en présence d'ARN de levure (3μg). Des échantillons ont été prélevés du mélange à …
Colloque
Un recombinant (XE-3) possédant spécifiquement la neuraminidase de A/PR8 (H0N1) a été utilisé afin de purifier N1. Les techniques employées pour purifier N2 ont été utilisées sans succès avec N1. Le virus purifié a été traité avec de la pronase. N1 a été libérée avec un bon rendement mais elle a été inactive lors de l'élimination de l'enzyme protéolytique. Le virus purifié a donc été traité avec différents détergents: le dodécyl sulfate de sodium et le tween-inactif N1 tandis que le tween-80, le nonidet P-40 et le sarkosyl NL-30 ont eu un rendement faible. N1 a été éliminé par centrifugation …
