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Démonstration d'une activité ATPasique dans les grains zymogènes du pancréas de rat
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Au moyen de centrifugation isopycnique dans un gradient de sucrose nous avons été capables de séparer les grains zymogènes des mitochondries, des lysosomes et des microsomes. Ces préparations pures ont une activité ATPasique moyenne, en présence de Mg (10^-3 M) et à un pH optimum de 8.5 d'environ 1.2 micromoles de phosphate par heure et par mg. de protéine à 37°. L'activité est inhibée par l'ADP et par le Ca++.

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Démonstration d'une activité ATPasique dans les grains zymogènes du pancréas de rat
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Au moyen de centrifugation isopycnique dans un gradient de sucrose nous avons été capables de séparer les grains zymogènes des mitochondries, des lysosomes et des microsomes. Ces préparations pures ont une activité ATPasique moyenne, en présence de Mg (10^-3 M) et à un pH optimum de 8.5 d'environ 1.2 micromoles de phosphate par heure et par mg. de protéine à 37°. L'activité est inhibée par l'ADP et par le Ca++.

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