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Colloque
La Xanthine Oxydase a été isolée à partir de la fraction soluble du muscle squelettique de souris. La purification de l'enzyme implique une précipitation fractionnée au (NH4)2SO4, une séparation sur DEAE-cellulose puis sur hydroxyapatite et une filtration sur gel Séphadex. L'enzyme est purifiée d'un facteur de 1,000 par ce procédé. L'étude de la cinétique de cet enzyme, en présence de ses deux principaux substrats: l'hypoxanthine et la xanthine, a été entreprise afin de clarifier le rôle que joue cet enzyme dans le muscle.
