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Colloque
Les structures cristallines de HCO-Met-Leu-Phe-OO(CH3)3 et HCO-Met-S-Leu-Phe-OCH3 ont été déterminées et leurs propriétés conformationnelles étudiées par calculs d'énergies à l'aide de calculs empiriques. La thioation du résidu Méthionine différencie le premier composé du peptide original Formyl-Met-Leu-Phe, tandis que le second composé en est l'ester tertio-butylique. La comparaison des deux structures moléculaires obtenues, indique que l'encombrement stérique provoqué par le groupe tertio-butyl, provoque la rotation de la chaîne latérale du résidu phénylalanine. L'introduction d'un lien thiopeptidique dans le premier composé ne provoque pas de modification dans la structure cristalline. Cependant, ces observations suggèrent une stratégie en vue de contrôler les propriétés …
