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Colloque
L'interaction des protéines du complexe-antenne (LHC) du photosystème II (PSII) et les ions métalliques divalents Cd, Pb, Cu, Zn, Hg, Mg et Mn a été étudiée par la spectroscopie infrarouge par transformée de Fourier, dans une solution aqueuse à pH physiologique. Nos résultats montrent qu'il existe (i) une forte interaction entre les métaux étudiés et le groupement carbonyle (C=O, 6µ) un changement conformationnel important dans la protéine et (iii) une forte interaction entre H et les groupements sulfures.
Colloque
L'interaction des ions divalents Mg, Ca, Mn, Fe, Cu, Zn, Cd, Hg et Pb avec des particules de PSII a été étudiée dans une solution aqueuse et en films solides par la spectroscopie infrarouge par transformée de Fourier. Les résultats spectroscopiques ont montré qu'il y a une interaction très forte entre les groupements sulfures des protéines et les ions Hg, alors que les autres cations forment leur liaison avec les groupements carbonyles et l'azote. À haute concentration des ions, on observe un phénomène d'agrégation des protéines ainsi qu'un changement conformationnel des hélices α en feuillet β.
