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Colloque
De plus en plus de procédés biotechnologiques font appel à l'utilisation d'enzymes en milieu défavorable au maintien de leur activité (organique, hétérogène...). Moult travaux ont donc été réalisés pour augmenter la solubilité et la stabilité des enzymes dans ces milieux fortement dénaturants. Parmi les différentes approches possibles à cette problématique, nous avons choisi d'étudier et de modéliser la modification de surface de la peroxydase de raifort (HRP) par fixation covalente, sur les fonctions amines libres de la protéine, de polyéthylène glycols (PEG) de différentes masses moléculaires via un anthroylchlorure. Les conditions d'activation des PEG ont été optimisées, ainsi que la …
